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- PDB-1q31: Crystal Structure of the Tobacco Etch Virus Protease C151A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q31
タイトルCrystal Structure of the Tobacco Etch Virus Protease C151A mutant
要素Nuclear inclusion protein A
キーワードViral protein / hydrolase / 3C-type protease / TEV / two-domain / antiparallel / beta-barrel / trypsin-like / C151A
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / helical viral capsid / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RNA-directed RNA polymerase ...nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / helical viral capsid / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein ...Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain profile. / Potyviridae P1 protease domain profile. / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain / Peptidase family C4 / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain profile. / Potyvirus coat protein / Potyvirus coat protein / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Trypsin-like serine proteases / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Tobacco etch virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Nunn, C.M. / Djordjevic, S. / George, R.R. / Urquhart, G.T. / Chao, L.H. / Tsuchiya, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of tobacco etch virus protease shows the protein C terminus bound within the active site.
著者: Nunn, C.M. / Jeeves, M. / Cliff, M.J. / Urquhart, G.T. / George, R.R. / Chao, L.H. / Tscuchia, Y. / Djordjevic, S.
履歴
登録2003年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear inclusion protein A
B: Nuclear inclusion protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2114
ポリマ－55,0542
非ポリマー1562
水66737
1
A: Nuclear inclusion protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6052
ポリマ－27,5271
非ポリマー781
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Nuclear inclusion protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6052
ポリマ－27,5271
非ポリマー781
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Nuclear inclusion protein A
ヘテロ分子

B: Nuclear inclusion protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2114
ポリマ－55,0542
非ポリマー1562
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455x-1/2,y+1/2,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.587, 41.544, 96.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-911-

HOH

詳細The biological assemply comprises 2 protomers of TEV protease which are similar in conformation and related by non-crystallographic symmetry.

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要素

#1: タンパク質 Nuclear inclusion protein A / Tobacco Etch Virus Protease


分子量: 27527.168 Da / 分子数: 2 / 変異: C151A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tobacco etch virus (ウイルス) / 属: Potyvirus / プラスミド: PRET3ATEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: P04517, nuclear-inclusion-a endopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: lithium sulphate monohydrate, Tris HCL, PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月13日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→91 Å / Num. all: 15262 / Num. obs: 13436 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1LVB

1lvb


解像度: 2.7→36.58 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.302 1364 RANDOM
Rwork0.24 --
obs0.24 13436 -
all-15447 -
原子変位パラメータBiso mean: 74.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--39.08 Å20 Å27.92 Å2
2--33.83 Å20 Å2
3---5.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→36.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3635 0 8 37 3680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.7-2.820.441360.390.038115459.8
2.82-2.970.4851430.3930.041132370.3
2.97-3.160.3881610.3190.031155881.5
3.16-3.40.341700.2850.026172990.5
3.4-3.740.3411770.2510.026186696.3
3.74-4.290.2681790.2050.02186697.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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