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万見
- PDB-1q2d: Crystal Structure of Tetrahymena GCN5 With Bound Coenzyme A and a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q2d
タイトルCrystal Structure of Tetrahymena GCN5 With Bound Coenzyme A and a 19-residue p53 peptide
要素
  • 19-mer peptide fragment from p53 Tumor Suppressor
  • histone acetyltransferase GCN5
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN / Tetrahymena / GCN5 / Histone H4 / X-ray structure / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / histone acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Poux, A.N. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Molecular basis for GCN5/PCAF histone acetyltransferase selectivity for histone and nonhistone substrates
著者: Poux, A.N. / Marmorstein, R.
履歴
登録2003年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: histone acetyltransferase GCN5
B: 19-mer peptide fragment from p53 Tumor Suppressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2393
ポリマ－21,4722
非ポリマー7681
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.740, 64.740, 96.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 histone acetyltransferase GCN5 / E.C.2.3.1.- / HAT A1


分子量: 19344.500 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 49-209, catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
プラスミド: PRSETA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21
参照: UniProt: Q27198, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド 19-mer peptide fragment from p53 Tumor Suppressor


分子量: 2127.330 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 311-329 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Ammonium sulfate, Hepes, Sodium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9213 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9213 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→27.8 Å / Num. obs: 23773 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QSN

1qsn


解像度: 2.25→27.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1103 10.1 %RANDOM
Rwork0.2469 ---
all-11565 --
obs-10902 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.0049 Å2 / ksol: 0.843632 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.937 Å2-5.774 Å20 Å2
2---3.937 Å20 Å2
3---7.873 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→27.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1388 0 48 62 1498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00852
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5147
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.552 190 10.3 %
Rwork0.566 1656 -
obs--97.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2COA_OLD.PARCOA_OLD.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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