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万見
- PDB-1q1r: Crystal Structure of Putidaredoxin Reductase from Pseudomonas putida -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q1r
タイトルCrystal Structure of Putidaredoxin Reductase from Pseudomonas putida
要素Putidaredoxin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutathione reductase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


putidaredoxin-NAD+ reductase / (+)-camphor catabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / flavin adenine dinucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Reductase, C-terminal / Reductase C-terminal / : / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain ...Reductase, C-terminal / Reductase C-terminal / : / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Putidaredoxin reductase CamA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Sevrioukova, I.F. / Li, H. / Poulos, T.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of putidaredoxin reductase from Pseudomonas putida, the final structural component of the cytochrome P450cam monooxygenase.
著者: Sevrioukova, I.F. / Li, H. / Poulos, T.L.
履歴
登録2003年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The het groups FAD 749 and FAD 750 are associated with chain A and chain B, respectively.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putidaredoxin reductase
B: Putidaredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,1324
ポリマ－93,5602
非ポリマー1,5712
水11,854658
1
A: Putidaredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5662
ポリマ－46,7801
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Putidaredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5662
ポリマ－46,7801
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.780, 104.130, 166.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putidaredoxin reductase


分子量: 46780.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 遺伝子: CAMA / プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P16640, 酸化還元酵素; 鉄-硫黄タンパク質を電子供与体とする; NADH+またはNADPH+を電子受容体とする
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 658 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: lithium sulfate, lithium acetate, lithium formate, bis-tris propane, glycerol, dithiothreitol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125-30 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium phosphate1droppH8.0
31.5 Mlithium sulfate1reservoir
40.15 Mlithium acetate1reservoir
50.1 Mlithium formate1reservoir
62 %(v/v)glycerol1reservoir
71 mMdithiothreitol1reservoir
80.1 MTris-propane1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→29.57 Å / Num. all: 96593 / Num. obs: 95820 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 20.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.91→1.93 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 4607 / Rsym value: 0.679 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 90180
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1DY7

1dy7


解像度: 1.91→29.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2392839.38 / Data cutoff high rms absF: 2392839.38 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2358 4008 4.4 %RANDOM
Rwork0.2126 ---
all-94260 --
obs-90180 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.3895 Å2 / ksol: 0.368943 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.35 Å20 Å20 Å2
2---5.45 Å20 Å2
3----0.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→29.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6396 0 106 658 7160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 4843 -
Rwork0.308 6860 -
obs-6860 70.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.236 / Rfactor Rwork: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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