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- PDB-1q17: Structure of the yeast Hst2 protein deacetylase in ternary comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q17
タイトルStructure of the yeast Hst2 protein deacetylase in ternary complex with 2'-O-acetyl ADP ribose and histone peptide
要素HST2 protein
キーワードHYDROLASE / histone deacetylase
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of mitotic recombination / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / NAD+ binding / transferase activity / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / NAD-dependent protein deacetylase HST2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zhao, K. / Chai, X. / Marmorstein, R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structure of the Yeast Hst2 Protein Deacetylase in Ternary Complex with 2'-O-Acetyl ADP Ribose and Histone Peptide.
著者: Zhao, K. / Chai, X. / Marmorstein, R.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure and autoregulation of the yeast Hst2 homolog of Sir2
著者: Zhao, K. / Chai, X. / Clements, A. / Marmorstein, R.
履歴
登録2003年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HST2 protein
B: HST2 protein
C: HST2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,44513
ポリマ－101,4293
非ポリマー2,01610
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8500 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area38190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.159, 109.682, 85.825
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1507-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HST2 protein / Homologous to SIR2 protein 2


分子量: 33809.730 Da / 分子数: 3 / 断片: protein deacetylase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HST2 OR YPL015C OR LPA2C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53686
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: (NH4)2SO4, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
21.2-1.4 Mammonium sulfate1reservoir
350 mMHEPES1reservoirpH7.0
410 mM1reservoirMgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月20日
放射モノクロメーター: 0.9 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 35492 / Num. obs: 34976 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 41.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 10.9 / Num. unique all: 3602 / Rsym value: 0.207 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. obs: 35492
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q14

1q14


解像度: 2.7→28.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 243397.01 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 3489 10 %RANDOM
Rwork0.186 ---
all0.217 35492 --
obs0.186 34976 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.3895 Å2 / ksol: 0.328581 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.97 Å20 Å28.27 Å2
2--5.01 Å20 Å2
3----2.04 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.4 Å / Luzzati sigma a free: 0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→28.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6984 0 115 162 7261
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.751.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.572.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 554 9.8 %
Rwork0.259 5086 -
obs--94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ADR_M
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0066
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.335 / Rfactor Rwork: 0.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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