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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1px2 | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Rat Synapsin I C Domain Complexed to Ca.ATP (Form 1) | ||||||
要素 | Synapsin I | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / ATP binding / ATP grasp / calcium (II) ion | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 synaptic vesicle cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle clustering / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of synaptic vesicle cycle / synaptonemal complex / neurotransmitter secretion / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone ...synaptic vesicle cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle clustering / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of synaptic vesicle cycle / synaptonemal complex / neurotransmitter secretion / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone / neuron development / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / presynapse / actin binding / cell body / postsynaptic density / cytoskeleton / axon / synapse / dendrite / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å | ||||||
データ登録者 | Brautigam, C.A. / Chelliah, Y. / Deisenhofer, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: Tetramerization and ATP binding by a protein comprising the A, B, and C domains of rat synapsin I. 著者: Brautigam, C.A. / Chelliah, Y. / Deisenhofer, J. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998 タイトル: Synapsin I is structurally similar to ATP-utilizing enzymes 著者: Esser, L. / Wang, C.R. / Hosaka, M. / Smagula, C.S. / Sudhof, T.C. / Deisenhofer, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1px2.cif.gz | 144.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1px2.ent.gz | 110.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1px2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1px2_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1px2_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1px2_validation.xml.gz | 27 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1px2_validation.cif.gz | 38.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/px/1px2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/px/1px2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The second half of the (presumably) biological tetramer is generated by the twofold axis: -y + 1, -x + 1, -z + 1/6 |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45539.398 Da / 分子数: 2 / 断片: A, B, & C domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: SYN1 / プラスミド: pSYNABC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09951 #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.89 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 299 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEGMME 5K, Tris, NaCl, Ca.ATP, EDTA, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 299K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.942 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月2日 |
放射 | モノクロメーター: Horizontally bent Si(111), with monochromatic mirrors of Rh-coated Si プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.942 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.23→40 Å / Num. all: 41721 / Num. obs: 41721 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 29.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.23→2.31 Å / 冗長度: 9 % / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 4060 / Rsym value: 0.391 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 40542 / Num. measured all: 467389 / Rmerge(I) obs: 0.082 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.391 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1AUX, Ca and ATP-gamma-S removed 解像度: 2.23→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: modified Engh & Huber 詳細: Although the A, B, and C domains of rat synapsin I were included in crystallization, only the C domain was observed. Some residues have side chains that are set to occupancies of 0.00 due to disorder.
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: flat model / Bsol: 40.9992 Å2 / ksol: 0.326988 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 39.2 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.23→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.23→2.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.017
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.24 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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