[日本語] English
万見
- PDB-1pw5: putative nagD protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pw5
タイトルputative nagD protein
要素nagD protein, putative
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / nagD protein / T. maritima / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIA / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD-hyrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / NagD protein, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Skarina, T. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: putative nagD protein
著者: Cuff, M.E. / Skarina, T. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A.
履歴
登録2003年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: nagD protein, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9734
ポリマ－28,5601
非ポリマー4133
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.788, 97.788, 159.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 nagD protein, putative


分子量: 28559.908 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM1742 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X264
#2: 糖 ChemComp-NDG / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / N-acetyl-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-A-D-GLUCOPYRANOSE / N-アセチル-α-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: amonium sulfate, sodium cacodylate, ethylene glycol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929,0.97918,0.96396
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月26日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979291
20.979181
30.963961
反射解像度: 2.8→28.93 Å / Num. all: 18344 / Num. obs: 18344 / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 70.6 Å2 / Limit h max: 34 / Limit h min: 0 / Limit k max: 24 / Limit k min: 0 / Limit l max: 56 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 127621.03 / Observed criterion F min: 0.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
d*TREKデータ削減
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
精密化解像度: 2.8→28.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: The authors state there is extra electron density near/in the main chain between residues A239 and A242. It could be an extra amino acid (cloning artifact), or some sort of ligand or ligands. ...詳細: The authors state there is extra electron density near/in the main chain between residues A239 and A242. It could be an extra amino acid (cloning artifact), or some sort of ligand or ligands. The authors are confident of the chain trace.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 844 5 %RANDOM
Rwork0.244 ---
all-19675 --
obs-16773 85.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 54.6016 Å2 / ksol: 0.297685 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 150.17 Å2 / Biso mean: 75.24 Å2 / Biso min: 29.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.85 Å20 Å20 Å2
2--15.85 Å20 Å2
3----31.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.73 Å
Luzzati d res high-2.8
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→28.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1982 0 25 88 2095
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.93
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.8-2.930.472614.80.44612190.062397128053.4
2.93-3.080.435955.40.39316590.0452413175472.7
3.08-3.270.337954.60.3219840.0352418207986
3.27-3.530.3061034.70.29120830.032426218690.1
3.53-3.880.2791064.60.24921770.0272435228393.8
3.88-4.440.2571295.50.20722220.0232472235195.1
4.44-5.590.231285.40.18722500.022478237896
5.59-28.930.2661275.20.23323350.0242644246293.1
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1carbohydrate.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る