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- PDB-1psd: THE ALLOSTERIC LIGAND SITE IN THE VMAX-TYPE COOPERATIVE ENZYME PH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1psd
タイトルTHE ALLOSTERIC LIGAND SITE IN THE VMAX-TYPE COOPERATIVE ENZYME PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE
要素D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE (NAD(A))
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-2-hydroxyglutarate dehydrogenase activity / 2-oxoglutarate reductase / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / serine binding / NADH binding / L-serine biosynthetic process / NAD+ binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / AHAS small subunit-like ACT domain / : / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 ...: / AHAS small subunit-like ACT domain / : / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ACT domain profile. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / ACT-like domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Alpha-Beta Plaits / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / SERINE / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Schuller, D.J. / Grant, G.A. / Banaszak, L.J.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: The allosteric ligand site in the Vmax-type cooperative enzyme phosphoglycerate dehydrogenase.
著者: Schuller, D.J. / Grant, G.A. / Banaszak, L.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Enhanced Expression of the Escherichia Coli Sera Gene in a Plasmid Vector: Purification, Crystallization, and Preliminary X-Ray Dat of D-3-Phosphoglycerate Dehydrogenase
著者: Schuller, D.J. / Fetter, C.H. / Banaszak, L.J. / Grant, G.A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: The Nucleotide Sequence of the Sera Gene of Escherichia Coli and the Amino Acid Sequence of the Encoded Protein, D-3-Phosphoglycerate Dehydrogenase
著者: Tobey, K.L. / Grant, G.A.
履歴
登録1995年5月2日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET BETA SHEET RA FROM SUBUNIT A ALIGNS WITH BETA SHEET RB OF SUBUNIT B TO FORM AN 8 STRAND SHEET. ...SHEET BETA SHEET RA FROM SUBUNIT A ALIGNS WITH BETA SHEET RB OF SUBUNIT B TO FORM AN 8 STRAND SHEET. STRAND R-4 OF ONE SUBUNIT CONTACTS STRAND R-4 OF THE OTHER. REGISTER: ASN 368 O - LEU 370 N, ASN 368 N - LEU 370 O.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)
B: D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,7286
ポリマ－88,1912
非ポリマー1,5374
水1,36976
1
A: D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)
B: D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子

A: D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)
B: D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,45612
ポリマ－176,3824
非ポリマー3,0748
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area18920 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area62380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.100, 146.300, 53.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.7139, -0.6964, 0.07357), (-0.6949, 0.69129, -0.1965), (0.08612, -0.1913, -0.9774)115.3736, 54.98566, 67.00005
2given(-0.7583, -0.65189, 0.00034), (-0.65184, 0.7582, -0.01316), (0.00884, -0.0098, -0.9999)118.25562, 47.1008, 68.99728
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 108 .. 294 B 109 .. 294 0.383 M2 A 7 .. 107 B 7 .. 107 0.680 M2 A 295 .. 336 B 295 .. 336 0.692 M2 A 337 .. 410 B 337 .. 410 0.622 SUBUNITS A AND B IN THIS ENTRY FORM A TETRAMER WITH SUBUNITS A' AND B' WHICH CAN BE GENERATED BY APPLYING THE FOLLOWING CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATION TO THE COORDINATES IN THIS ENTRY: -1.0 0.0 0.0 136.1 0.0 -1.0 0.0 0.0 0.0 0.0 1.0 0.0

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要素

#1: タンパク質 D-3-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE (PHOSPHOGLYCERATE DEHYDROGENASE)


分子量: 44095.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: P0A9T0, phosphoglycerate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SER / SERINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUES A 258, A 260, A 263 AND B 258, B 260, B 263 ARE THE GLYCINES OF GXGXXG NUCLEOTIDE BINDING ...RESIDUES A 258, A 260, A 263 AND B 258, B 260, B 263 ARE THE GLYCINES OF GXGXXG NUCLEOTIDE BINDING CONSENSUS. A 269, B 269 GLUTAMIC ACID PAIRED WITH 292 IN 'PROTON SHUTTLE'. A 292, B 292 PRESUMED CATALYTIC HISTIDINE.
非ポリマーの詳細C 451, D 451 ALLOSTERIC LIGAND SERINE; NOT PART OF POLYPEPTIDE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1400 mMsodium citrate1reservoir
214 %PEG33501reservoir
310 mg/mlPGDH1drop
44 mMserine1drop
54 mMNAD1drop
62 mMDTT1drop
71 mMEDTA1drop
80.05 %sodium azide1drop
9400 mMsodium citrate1drop
1014 %PEG33501drop

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.72→50 Å / Num. obs: 26417 / % possible obs: 84 %
反射
*PLUS
Num. measured all: 287548 / Rmerge(I) obs: 0.119

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.75→9 Å / σ(F): 2
詳細: RESIDUES A 114 AND B 114 WERE MISTAKENLY REFINED AS ASP; BUT SHOULD BE GLU. GLU HAS BEEN SUBSTITUTED BUT NOT REFINED.
Rfactor反射数
Rwork0.177 -
obs0.177 21295
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6126 0 102 76 6304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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