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- PDB-1prg: LIGAND BINDING DOMAIN OF THE HUMAN PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1prg
タイトルLIGAND BINDING DOMAIN OF THE HUMAN PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
要素PROTEIN (PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA)
キーワードGENE REGULATION / THIAZOLIDINEDIONE / LIGAND-BINDING DOMAIN / NUCLEAR RECEPTOR / APO / TRANSCRIPTION FACTOR / ORPHAN RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin receptor activity / regulation of cholesterol transporter activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / arachidonic acid binding ...prostaglandin receptor activity / regulation of cholesterol transporter activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / arachidonic acid binding / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / positive regulation of adiponectin secretion / lipoprotein transport / negative regulation of sequestering of triglyceride / DNA binding domain binding / macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / E-box binding / alpha-actinin binding / lipid homeostasis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of BMP signaling pathway / white fat cell differentiation / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of cholesterol efflux / retinoic acid receptor signaling pathway / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / cell fate commitment / positive regulation of DNA binding / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / cell maturation / negative regulation of signaling receptor activity / epithelial cell differentiation / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of MAP kinase activity / fatty acid metabolic process / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / peptide binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / placenta development / regulation of circadian rhythm / lipid metabolic process / PPARA activates gene expression / regulation of blood pressure / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of miRNA transcription / negative regulation of inflammatory response / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / nuclear receptor activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / : / rhythmic process / glucose homeostasis / cellular response to hypoxia / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) ...Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nolte, R.T. / Wisely, G.B. / Milburn, M.V.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Ligand binding and co-activator assembly of the peroxisome proliferator-activated receptor-gamma.
著者: Nolte, R.T. / Wisely, G.B. / Westin, S. / Cobb, J.E. / Lambert, M.H. / Kurokawa, R. / Rosenfeld, M.G. / Willson, T.M. / Glass, C.K. / Milburn, M.V.
履歴
登録1998年7月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA)
B: PROTEIN (PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6682
ポリマ－61,6682
非ポリマー00
水10,178565
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.870, 62.000, 118.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.112745, 0.983997, 0.137977), (0.978875, -0.133832, 0.15457), (0.170562, 0.117636, -0.9783))

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA) / E DOMAIN


分子量: 30833.850 Da / 分子数: 2 / 断片: LBD (LIGAND BINDING DOMAIN), RESIDUES 207-476 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEAR / 遺伝子: HUMAN PPAR GAMMA CDNA / プラスミド: PRSET A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): HPPARGAMMA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P37231
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 565 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7.5
詳細: VAPOR DIFFUSION METHOD, HANGING DROP TECHNIQUE, 1.4M SODIUM CITRATE, 100MM HEPES, PH 7.5
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
35 mMdithiothreitol1drop
4100 mM1dropNaCl
52 mMEDTA1drop
61.4 Msodium citrate1drop
7100 mMHEPES1drop
81.4 Msodium citrate1reservoir
9100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: MIRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→60 Å / Num. obs: 89611 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Rsym value: 0.264 / % possible all: 68
反射
*PLUS
Num. obs: 27817 / Num. measured all: 89611
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 68 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
CCP4モデル構築
CNS0. 0.3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→60 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 714023.09 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED DATA CUTOFF HIGH (ABS(F)) : 714023.09 DATA CUTOFF LOW ( ABS(F)) : 0.000000
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 1122 4 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.246 27817 83.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: SHRINK MASK | SHELL MODEL / Bsol: 120 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.17 Å20 Å2-1.61 Å2
2---12.46 Å20 Å2
3---13.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4332 0 0 565 4897
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 137 3.9 %
Rwork0.299 3391 -
obs--64.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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