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- PDB-1pqy: Crystal structure of formyl-coA transferase yfdW from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pqy
タイトルCrystal structure of formyl-coA transferase yfdW from E. coli
要素Hypothetical protein yfdW
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / intertwined dimer / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


formyl-CoA transferase / formyl-CoA transferase activity / oxalate catabolic process / cellular response to acidic pH
類似検索 - 分子機能
Formyl-CoA:oxalate CoA-transferase / formyl-coa transferase, domain 3 / Crotonobetainyl-coa:carnitine coa-transferase; domain 1 / CoA-transferase family III domain 3 superfamily / formyl-coa transferase, domain 3 / CoA-transferase family III / CoA-transferase family III domain 1 superfamily / CoA-transferase family III / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Formyl-CoA:oxalate CoA-transferase / formyl-coa transferase, domain 3 / Crotonobetainyl-coa:carnitine coa-transferase; domain 1 / CoA-transferase family III domain 3 superfamily / formyl-coa transferase, domain 3 / CoA-transferase family III / CoA-transferase family III domain 1 superfamily / CoA-transferase family III / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Formyl-CoA:oxalate CoA-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Gogos, A. / Gorman, J. / Shapiro, L. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of Escherichia coli YfdW, a type III CoA transferase.
著者: Gogos, A. / Gorman, J. / Shapiro, L.
履歴
登録2003年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE RESIDUES SER2 AND LEU3 ARISE FROM A CLONING ARTIFACT THAT RESULTS IN A 2 AMINO ACID ...SEQUENCE RESIDUES SER2 AND LEU3 ARISE FROM A CLONING ARTIFACT THAT RESULTS IN A 2 AMINO ACID INSERTION. RESIDUE NUMBERS AFTER THIS INSERTION ARE EQUAL TO 2 PLUS THE CORRECT RESIDUE NUMBER.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein yfdW


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7521
ポリマ－47,7521
非ポリマー00
水4,684260
1
A: Hypothetical protein yfdW

A: Hypothetical protein yfdW


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5042
ポリマ－95,5042
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area12310 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area29710 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)92.261, 69.539, 73.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein yfdW


分子量: 47752.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: YFDW / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69902
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MPD, calcium chloride, Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X9B10.9793
シンクロトロンAPS 31-ID20.9793
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2003年5月23日
MARRESEARCH2CCD2003年6月3日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SiSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2DiamondSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→27.99 Å / Num. all: 18133 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 23.8 Å2 / Limit h max: 37 / Limit h min: -39 / Limit k max: 29 / Limit k min: -39 / Limit l max: 31 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1432802.39 / Observed criterion F min: 5.6 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 24.3
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 20 / Rsym value: 0.18 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.35→27.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 877 4.9 %random
Rwork0.177 ---
all-18396 --
obs-18078 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 46.0103 Å2 / ksol: 0.359186 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 57.06 Å2 / Biso mean: 20.98 Å2 / Biso min: 5.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å20 Å20.16 Å2
2--2.48 Å20 Å2
3----1.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.13 Å
Luzzati d res high-2.35
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→27.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3163 0 0 260 3423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.89
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.35-2.460.2861215.40.20721260.0262300224797.7
2.46-2.590.2241195.30.17321230.0212281224298.3
2.59-2.750.233944.20.17821610.0242290225598.5
2.75-2.960.207833.70.16921510.0232270223498.4
2.96-3.260.2271004.40.17221790.0232312227998.6
3.26-3.730.21165.20.16821310.0192278224798.6
3.73-4.690.1761155.10.1521400.0162313225597.5
4.69-27.990.2041295.60.21121900.0182365231998.1
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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