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万見
- PDB-1ppq: NMR structure of 16th module of Immune Adherence Receptor, Cr1 (Cd35) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ppq
タイトルNMR structure of 16th module of Immune Adherence Receptor, Cr1 (Cd35)
要素Complement receptor type 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complement / Module / CCP / SCR / Sushi
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C4b receptor activity / immune complex clearance by erythrocytes / complement component C3b receptor activity / positive regulation of serine-type endopeptidase activity / negative regulation of complement activation, alternative pathway / complement component C4b binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of activation of membrane attack complex / negative regulation of complement activation, classical pathway / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity ...complement component C4b receptor activity / immune complex clearance by erythrocytes / complement component C3b receptor activity / positive regulation of serine-type endopeptidase activity / negative regulation of complement activation, alternative pathway / complement component C4b binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of activation of membrane attack complex / negative regulation of complement activation, classical pathway / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / negative regulation of complement activation / positive regulation of activation of membrane attack complex / T cell mediated immunity / plasma membrane organization / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / complement component C3b binding / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / ATP export / complement receptor mediated signaling pathway / negative regulation of plasma cell differentiation / complement activation, alternative pathway / positive regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of type II interferon production / ficolin-1-rich granule membrane / plasma membrane raft / complement activation, classical pathway / negative regulation of T cell proliferation / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / virus receptor activity / cytoskeleton / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者O'Leary, J.M. / Bromek, K. / Black, G.M. / Uhrinova, S. / Schmitz, C. / Krych, M. / Atkinson, J.P. / Uhrin, D. / Barlow, P.N.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Backbone dynamics of complement control protein (CCP) modules reveals mobility in binding surfaces.
著者: O'Leary, J.M. / Bromek, K. / Black, G.M. / Uhrinova, S. / Schmitz, C. / Wang, X. / Krych, M. / Atkinson, J.P. / Uhrin, D. / Barlow, P.N.
履歴
登録2003年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement receptor type 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3091
ポリマ－7,3091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 60structures with the lowest energy
代表モデルモデル #4closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Complement receptor type 1 / C3b/C4b receptor / CD35 antigen


分子量: 7309.326 Da / 分子数: 1 / 断片: Module 16, sushi C2 / 変異: N987T / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Middle module of second copy of functional site 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CR1 OR C3BR / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P17927
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N HSQC
1212D NOESY
1312D TOCSY
1412D RSCUBACOSY
1513D 15N HSQC-TOCSY
1613D 15N HSQC-NOESY

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試料調製

詳細内容: 1 mM CR1 module 16 15N,13C; 25 mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 25 mM / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMRcollection
Azara2.6Boucher, W.解析
ANSIG3.3Kraulis, P.データ解析
CNS1Brunger構造決定
CNS1Brunger精密化
精密化手法: Simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: 6 rounds, including filtering and checking
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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