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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pp4 | ||||||
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タイトル | The crystal structure of rhamnogalacturonan acetylesterase in space group P3121 | ||||||
![]() | Rhamnogalacturonan acetylesterase | ||||||
![]() | HYDROLASE / GDS(L) hydrolase | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Molgaard, A. / Larsen, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal packing in two pH-dependent crystal forms of rhamnogalacturonan acetylesterase. 著者: Molgaard, A. / Larsen, S. #1: ![]() タイトル: Rhamnogalacturonan acetylesterase elucidates the structure and function of a new family of hydrolases 著者: Molgaard, A. / Kauppinen, S. / Larsen, S. #2: ![]() タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the heterogeneously glycosylated enzyme rhamnogalacturonan acetylesterase from Aspergillus aculeatus 著者: Molgaard, A. / Petersen, J.F. / Kauppinen, S. / Dalboge, H. / Johnsen, A.H. / Poulsen, J.C.N. / Larsen, S. #3: ![]() タイトル: A branched N-linked glycan at atomic resolution in the 1.12 A structure of rhamnogalacturonan acetylesterase 著者: Molgaard, A. / Larsen, S. #4: ![]() タイトル: Molecular cloning and characterization of a rhamnogalacturonan acetylesterase from Aspergillus aculeatus. Synergism between rhamnogalacturonan degrading enzymes 著者: Kauppinen, S. / Christgau, S. / Kofod, L.V. / Halkier, T. / Dorreich, K. / Dalboge, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 99.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 76.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 458.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 463.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 25.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1deoS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a monomer represented by either the A or the B chain in the asymmetric unit |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24622.881 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q00017, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 #2: 糖 | ChemComp-NAG / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.18 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: PEG 4000, 2-propanol, citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 291 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月15日 |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→29.6 Å / Num. all: 25036 / Num. obs: 24979 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 56.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 |
反射 シェル | 解像度: 2.49→2.62 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.452 / % possible all: 93 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: pdb entry 1deo 解像度: 2.5→28.18 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.18 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.61 Å /
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