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- PDB-1pin: PIN1 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE FROM HOMO SAPIENS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pin
タイトルPIN1 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE FROM HOMO SAPIENS
要素PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE
キーワードISOMERASE / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE / ROTAMASE / COMPLEX (ISOMERASE-DIPEPTIDE)
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / mitogen-activated protein kinase kinase binding ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / mitogen-activated protein kinase kinase binding / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / postsynaptic cytosol / negative regulation of protein binding / positive regulation of GTPase activity / regulation of cytokinesis / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / beta-catenin binding / regulation of protein stability / ISG15 antiviral mechanism / tau protein binding / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / Chitinase A; domain 3 / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Single Sheet / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / ALANINE / PROLINE / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID BODY REFINEMENT USING MIRAS DERIVED STRUCTURE / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Noel, J.P. / Ranganathan, R. / Hunter, T.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Structural and functional analysis of the mitotic rotamase Pin1 suggests substrate recognition is phosphorylation dependent.
著者: Ranganathan, R. / Lu, K.P. / Hunter, T. / Noel, J.P.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: A Human Peptidyl-Prolyl Isomerase Essential for Regulation of Mitosis
著者: Lu, K.P. / Hanes, S.D. / Hunter, T.
履歴
登録1998年6月21日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年4月24日Group: Other
改定 1.42014年2月26日Group: Other
改定 2.02023年7月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][3] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][3] / _database_PDB_matrix.origx[3][1] / _database_PDB_matrix.origx[3][2] / _database_PDB_matrix.origx_vector[1] / _database_PDB_matrix.origx_vector[2] / _database_PDB_matrix.origx_vector[3] / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
詳細: Coordinates and associated ncs operations (if present) transformed into standard crystal frame
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0766
ポリマ－18,2711
非ポリマー8055
水3,675204
1
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE
ヘテロ分子

A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,15212
ポリマ－36,5432
非ポリマー1,61010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.000, 49.000, 137.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE / PIN1


分子量: 18271.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: USING THE HUMAN GENE, THE PROTEIN WAS OVEREXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI. THE GENE FOR HUMAN PIN1 WAS INSERTED INTO THE NCOI/BAMHI SITES OF PLASMID PET28A(+) - NOVAGEN -, TRANSFORMED INTO E. ...解説: USING THE HUMAN GENE, THE PROTEIN WAS OVEREXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI. THE GENE FOR HUMAN PIN1 WAS INSERTED INTO THE NCOI/BAMHI SITES OF PLASMID PET28A(+) - NOVAGEN -, TRANSFORMED INTO E. COLI BL21(DE3), AND EXPRESSED AT 20 DEGREES CELSIUS AS A 6HIS N-TERMINAL FUSION PROTEIN. FOLLOWING PURIFICATION USING A NI-NTA RESIN, THE 6HIS FUSION WAS REMOVED BY THROMBIN DIGESTION.
細胞株: HELA CELL / 遺伝子: PIN1 / プラスミド: PET28A(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase

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非ポリマー , 5種, 209分子

#2: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE / アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O6
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細RESIDUES 201 AND 202 WITH FORMS A DIPEPTIDE (ALA-PRO) THAT IS BOUND TO THE PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT 4 DEGREES CELSIUS FROM 2.4 M (NH4)2SO4, 1% (V/V) PEG 400, 0.1 M NA-HEPES, PH 7.5. PRIOR TO DATA COLLECTION, THE CRYSTALS WERE TRANSFERRED TO SOLUTIONS OF 40 % (V/V) ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT 4 DEGREES CELSIUS FROM 2.4 M (NH4)2SO4, 1% (V/V) PEG 400, 0.1 M NA-HEPES, PH 7.5. PRIOR TO DATA COLLECTION, THE CRYSTALS WERE TRANSFERRED TO SOLUTIONS OF 40 % (V/V) PEG 400, 0.1 M NA-HEPES, PH 7.5 CONTAINING 0.05 M ALANINE-PROLINE DIPEPTIDE., temperature 277K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
22.00-2.50 Mammonium sulfate1reservoir
3100 mMHEPES/Na+1reservoirpH7.5
41 %(v/v)PEG4001reservoir
51 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→25 Å / Num. obs: 33672 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.592 / % possible all: 69
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69 % / Rmerge(I) obs: 0.592

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT USING MIRAS DERIVED STRUCTURE
解像度: 1.35→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 1 - 5 AND 40 - 44 (WHICH LINK THE WW DOMAIN TO THE PPIASE DOMAIN) WERE NOT VISIBLE IN THE FINAL ELECTRON DENSITY MAP AND SO WERE NOT MODELLED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1678 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 31532 95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1213 0 41 204 1458
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.78
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it12
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it22
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.05 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 106 5 %
Rwork0.377 2054 -
obs--69 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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