[日本語] English
万見
- PDB-1pi2: REACTIVE SITES OF AN ANTICARCINOGENIC BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pi2
タイトルREACTIVE SITES OF AN ANTICARCINOGENIC BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR ARE SIMILAR TO OTHER TRYPSIN INHIBITORS
要素BOWMAN-BIRK INHIBITOR (PI-II)
キーワードSERINE PROTEINASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Bowman-Birk serine protease inhibitor family / Bowman-Birk serine protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I12, Bowman-Birk / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bowman-Birk type proteinase inhibitor D-II
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chen, P. / Rose, J. / Wang, B.C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Reactive sites of an anticarcinogenic Bowman-Birk proteinase inhibitor are similar to other trypsin inhibitors.
著者: Chen, P. / Rose, J. / Love, R. / Wei, C.H. / Wang, B.C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1983
タイトル: Crystallization of Two Cubic Forms of Soybean Trypsin Inhibitor E-I, a Member of the Bowman-Birk Inhibitor Family
著者: Wei, C.H.
履歴
登録1991年3月26日処理サイト: BNL
改定 1.01992年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BOWMAN-BIRK INHIBITOR (PI-II)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,2131
ポリマ－7,2131
非ポリマー00
水00
1
A: BOWMAN-BIRK INHIBITOR (PI-II)
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2806
ポリマ－43,2806
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation19_555-x+3/4,-z+3/4,-y+3/41
crystal symmetry operation10_655-y+1,z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation7_564-z+1/2,-x+1,y-1/21
crystal symmetry operation22_564z+1/4,-y+5/4,x-1/41
crystal symmetry operation13_455y-1/4,x+1/4,-z+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)89.960, 89.960, 89.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Atom site foot note1: RESIDUES 18 AND 44 ARE CIS-PROLINES.

-
要素

#1: タンパク質 BOWMAN-BIRK INHIBITOR (PI-II)


分子量: 7213.337 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / 参照: UniProt: P01064
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.73 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.5 Msoium acetate-acetic acid1drop
20.03 mg/mlprotein1drop
30.2 %sodium chloride1drop
41.8 %(w/v)PEG40001drop
50.09 %sodium azide1drop
740 %satammonium sulfate1reservoir
6ammonium sulfate1drop

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. all: 5488 / % possible obs: 95.1 % / Num. measured all: 75913 / Rmerge(I) obs: 0.0777

-
解析

ソフトウェア名称: GPRLSA / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.236 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数461 0 0 0 461
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.8
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor obs: 0.236 / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 3287
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.021

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る