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- PDB-1pfz: PROPLASMEPSIN II FROM PLASMODIUM FALCIPARUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pfz
タイトルPROPLASMEPSIN II FROM PLASMODIUM FALCIPARUM
要素PROPLASMEPSIN II
キーワードASPARTIC PROTEASE ZYMOGEN / ASPARTIC PROTEINASE ZYMOGEN / HEMOGLOBINASE / MALARIA / HYDROLASE / ASPARTYL PROTEASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytostome / plasmepsin II / acquisition of nutrients from host / vacuolar lumen / food vacuole / vacuolar membrane / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Bernstein, N.K. / Cherney, M.M. / Loetscher, H. / Ridley, R.G. / James, M.N.G.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the novel aspartic proteinase zymogen proplasmepsin II from plasmodium falciparum.
著者: Bernstein, N.K. / Cherney, M.M. / Loetscher, H. / Ridley, R.G. / James, M.N.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1994
タイトル: High Level Expression and Characterisation of Plasmepsin II, an Aspartic Proteinase from Plasmodium Falciparum
著者: Hill, J. / Tyas, L. / Phylip, L.H. / Kay, J. / Dunn, B.M. / Berry, C.
履歴
登録1998年7月7日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROPLASMEPSIN II
B: PROPLASMEPSIN II
C: PROPLASMEPSIN II
D: PROPLASMEPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,48610
ポリマ－170,9334
非ポリマー5536
水13,169731
1
A: PROPLASMEPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0104
ポリマ－42,7331
非ポリマー2763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROPLASMEPSIN II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7331
ポリマ－42,7331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: PROPLASMEPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8252
ポリマ－42,7331
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
C: PROPLASMEPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9183
ポリマ－42,7331
非ポリマー1842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
B: PROPLASMEPSIN II
D: PROPLASMEPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5593
ポリマ－85,4672
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area31330 Å2
手法PISA
6
A: PROPLASMEPSIN II
C: PROPLASMEPSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,9277
ポリマ－85,4672
非ポリマー4605
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area31580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.007, 133.223, 114.234
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999952, 0.002348, 0.009486), (0.002185, -0.999849, 0.017241), (0.009525, -0.01722, -0.999806)-26.9129, 31.2322, 146.6722
2given(-0.999873, -0.009973, -0.012427), (-0.009592, 0.999495, -0.030297), (0.012723, -0.030174, -0.999464)8.1204, 3.9222, 158.36391
3given(-0.999616, -0.027342, -0.004556), (0.027681, -0.976002, -0.215994), (0.001459, -0.216037, 0.976384)32.1287, 45.2125, 17.1313

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要素

#1: タンパク質
PROPLASMEPSIN II


分子量: 42733.336 Da / 分子数: 4
変異: 76 RESIDUES AT THE N-TERMINUS OF THE PROSEGMENT (1P - 76P) HAVE BEEN TRUNCATED, 3 RESIDUES (GLY-ARG-GLY) HAVE BEEN ADDED AT THE N-TERMINUS AS AN ARTIFACT OF THE EXPRESSION SYSTEM
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
細胞株: BL21 / Organelle: DIGESTIVE VACUOLE / プラスミド: PBLUESCRIPT KS+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P46925, plasmepsin II
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 731 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NOMENCLATURE: THE PROSEGMENT RESIDUES HAVE INSERTION CODE P (78/79 P - 118/124 P). NUMBERING FOR ...NOMENCLATURE: THE PROSEGMENT RESIDUES HAVE INSERTION CODE P (78/79 P - 118/124 P). NUMBERING FOR THE MATURE SEGMENT CORRESPONDS TO P. FALCIPARUM PLASMEPSIN II, PDB ENTRY 1SME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 105 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2 microlitter of protein splution was mixed with 7 microlitter of reservoir solution
PH range low: 8 / PH range high: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
127 mg/mlprotein1drop
225 %PEG40001reservoir
30.18 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoir
50.1 %beta-octylglucoside1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. obs: 114943 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 10.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 91.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.3精密化
CNS0.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2505951.19 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED DATA CUTOFF HIGH (ABS(F)) : 2505951.19 DATA CUTOFF LOW (ABS(F)) : 0.000000
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 2699 2.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 125751 96.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.42 Å20 Å2-0.11 Å2
2---5.19 Å20 Å2
3---2.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11648 0 36 731 12415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.762.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 419 2.1 %
Rwork0.276 19202 -
obs--90.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMGLR.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GLR.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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