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- PDB-1pfw: METHIONYL-TRNA SYNTHETASE FROM ESCHERICHIA COLI COMPLEXED WITH TR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pfw
タイトルMETHIONYL-TRNA SYNTHETASE FROM ESCHERICHIA COLI COMPLEXED WITH TRIFLUOROMETHIONINE
要素Methionyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine-tRNA ligase / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionyl-tRNA synthetase, beta subunit, C-terminal / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase / Methionyl-tRNA synthetase / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 ...Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionyl-tRNA synthetase, beta subunit, C-terminal / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase / Methionyl-tRNA synthetase / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Rubrerythrin, domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Single Sheet / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINO-4-TRIFLUOROMETHYLSULFANYL-BUTYRIC ACID / Methionine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Crepin, T. / Schmitt, E. / Mechulam, Y. / Sampson, P.B. / Vaughan, M.D. / Honek, J.F. / Blanquet, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Use of analogues of methionine and methionyl adenylate to sample conformational changes during catalysis in Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase.
著者: Crepin, T. / Schmitt, E. / Mechulam, Y. / Sampson, P.B. / Vaughan, M.D. / Honek, J.F. / Blanquet, S.
履歴
登録2003年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2273
ポリマ－62,9581
非ポリマー2692
水8,809489
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.490, 45.288, 86.274
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Methionyl-tRNA synthetase / Methionine--tRNA ligase / MetRS


分子量: 62958.102 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-551 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: METG / プラスミド: pBluescript / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101Tr / 参照: UniProt: P00959, methionine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MF3 / 2-AMINO-4-TRIFLUOROMETHYLSULFANYL-BUTYRIC ACID / TRIFLUOROMETHIONINE / トリフルオロメチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 203.183 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8F3NO2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 489 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.06 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: AMMONIUM CITRATE, POTASSIUM PHOSPHATE, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 280K
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Mechulam, Y., (1999) J. Mol. Biol., 294, 1287.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.964 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.964 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→45 Å / Num. all: 52591 / Num. obs: 52591 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.78→1.87 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 7407 / Rsym value: 0.264 / % possible all: 91.1
反射
*PLUS
Num. obs: 53727 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.1 % / Rmerge(I) obs: 0.264

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QQT

1qqt


解像度: 1.78→45 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 2663 -random
Rwork0.184 ---
obs0.184 52591 94 %-
all-52591 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.174 Å20 Å2-0.787 Å2
2---0.954 Å20 Å2
3---0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4389 0 13 489 4891
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0049
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
1.78-1.790.492360.467X-RAY DIFFRACTION619
1.79-1.80.278510.25X-RAY DIFFRACTION1010
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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