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万見
- PDB-1pdr: CRYSTAL STRUCTURE OF THE THIRD PDZ DOMAIN FROM THE HUMAN HOMOLOG ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pdr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE THIRD PDZ DOMAIN FROM THE HUMAN HOMOLOG OF DISCS LARGE PROTEIN
要素HUMAN DISCS LARGE PROTEIN
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / GMP kinase activity / establishment of centrosome localization / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density ...L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / GMP kinase activity / establishment of centrosome localization / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density / NrCAM interactions / astral microtubule organization / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / reproductive structure development / immunological synapse formation / peristalsis / lateral loop / receptor localization to synapse / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cell projection membrane / cortical microtubule organization / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of sodium ion transmembrane transport / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of potassium ion transport / Trafficking of AMPA receptors / hard palate development / protein-containing complex localization / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / endothelial cell proliferation / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / lens development in camera-type eye / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of myelination / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / branching involved in ureteric bud morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / receptor clustering / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / phosphoprotein phosphatase activity / Long-term potentiation / basement membrane / lateral plasma membrane / intercalated disc / immunological synapse / bicellular tight junction / potassium channel regulator activity / T cell proliferation / phosphatase binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cytoskeletal protein binding / negative regulation of T cell proliferation / actin filament polymerization / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / synaptic membrane / actin filament organization / regulation of membrane potential / protein localization to plasma membrane / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell-cell adhesion / sarcolemma / postsynaptic density membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell junction / cell junction / nervous system development / regulation of cell shape / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / chemical synaptic transmission / microtubule / transmembrane transporter binding / neuron projection / apical plasma membrane / cadherin binding / membrane raft / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors ...L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cabral, J.M. / Liddington, R.
引用
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Clustering Membrane Proteins: It'S All Coming Together with the Psd-95/Sap90 Protein Family
著者: Gomperts, S.N.
#2: ジャーナル: Trends Biochem.Sci. / 年: 1995
タイトル: Dhr Domains in Syntrophins, Neuronal No Synthases and Other Intracellular Proteins
著者: Ponting, C.P. / Phillips, C.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Clustering of Shaker-Type K+ Channels by Interaction with a Family of Membrane-Associated Guanylate Kinases
著者: Kim, E. / Niethammer, M. / Rothschild, A. / Jan, Y.N. / Sheng, M.
履歴
登録1996年7月26日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年10月26日Group: Other
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN DISCS LARGE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5571
ポリマ－10,5571
非ポリマー00
水1448
1
A: HUMAN DISCS LARGE PROTEIN
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3406
ポリマ－63,3406
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)110.970, 110.970, 62.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 HUMAN DISCS LARGE PROTEIN / HDLG / DHR3 DOMAIN


分子量: 10556.708 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ3 DOMAIN, DHR3 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE THIRD PDZ DOMAIN OF THE HUMAN HOMOLOGUE OF DISCS LARGE PROTEIN
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12959
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.61 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.5 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
20.9-1.3 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月12日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 5911 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.108
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.301

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.8→10 Å / σ(F): 2
詳細: SER 517 IS POSITIONED IN A VERY TIGHT LOOP AND THERE IS CLEAR DENSITY FOR ITS MAIN CHAIN ATOMS. THE PHI AND PSI ANGLES FOR THIS RESIDUE ARE OUTSIDE THE EXPECTED RANGE. THE DEPOSITORS ...詳細: SER 517 IS POSITIONED IN A VERY TIGHT LOOP AND THERE IS CLEAR DENSITY FOR ITS MAIN CHAIN ATOMS. THE PHI AND PSI ANGLES FOR THIS RESIDUE ARE OUTSIDE THE EXPECTED RANGE. THE DEPOSITORS ATTEMPTED REPEATEDLY TO REGULARIZE THEM BUT THEY ALWAYS REFINED TO THE SAME VALUES.
Rfactor反射数
Rfree0.271 -
Rwork0.22 -
obs0.22 5793
原子変位パラメータBiso mean: 16.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数719 0 0 8 727
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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