[日本語] English
万見
- PDB-1pci: PROCARICAIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pci
タイトルPROCARICAIN
要素PROCARICAIN
キーワードTHIOL PROTEASE / ZYMOGEN / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


caricain / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Carica papaya (パパイア)
手法X線回折 / シンクロトロン / COMBINED MOLECULAR REPLACEMENT, 同系置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Groves, M.R. / Taylor, M.A.J. / Scott, M. / Cummings, N.J. / Pickersgill, R.W. / Jenkins, J.A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The prosequence of procaricain forms an alpha-helical domain that prevents access to the substrate-binding cleft.
著者: Groves, M.R. / Taylor, M.A. / Scott, M. / Cummings, N.J. / Pickersgill, R.W. / Jenkins, J.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1991
タイトル: Determination of the Structure of Papaya Protease Omega
著者: Pickersgill, R.W. / Rizkallah, P. / Harris, G.W. / Goodenough, P.W.
履歴
登録1996年6月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROCARICAIN
B: PROCARICAIN
C: PROCARICAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8213
ポリマ－107,8213
非ポリマー00
水00
1
A: PROCARICAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9401
ポリマ－35,9401
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROCARICAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9401
ポリマ－35,9401
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PROCARICAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9401
ポリマ－35,9401
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.000, 205.400, 192.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.6866, 0.7268, 0.0167), (-0.727, 0.6866, 0.0092), (-0.0048, -0.0184, 0.9998)-133.9736, 98.6349, 35.2419
2given(-0.0165, 0.9999, -0.0026), (0.9996, 0.0165, -0.0212), (-0.0211, -0.003, -0.9998)-154.9361, 154.56219, 130.2691
詳細THE DEPOSITOR PROVIDED COORDINATES FOR CHAIN A. THE OTHER TWO CHAINS IN THE ASYMMETRIC UNIT WERE GENERATED BY THE PROTEIN DATA BANK USING THE MTRIX TRANSFORMATIONS BELOW.

-
要素

#1: タンパク質 PROCARICAIN / PRO PAPAYA PROTEASE OMEGA


分子量: 35940.328 Da / 分子数: 3 / 変異: H159G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ACTIVE SITE HIS MUTATION / 由来: (組換発現) Carica papaya (パパイア) / 組織: LEAF / 遺伝子: OMEGA / プラスミド: PET3A / 遺伝子 (発現宿主): OMEGA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10056, chymopapain
由来についての詳細PROCARICAIN IS A PLANT CYSTEINE PROTEASE FOUND IN THE LATEX OF CARICA PAPAYA.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.
結晶化
*PLUS
温度: 11 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.5-8.5 mg/mlprotein1drop
275 mMsodium acetate1drop
31.5-1.7 Msodium formate1drop
40.05-0.1 Msodium chloride1drop
53.0-3.4 Msodium formate1reservoir
60.1-0.2 Msodium chloride1reservoir
70.1 Msodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87, 1.0
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年12月23日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.871
211
反射解像度: 3.2→96.2 Å / Num. obs: 27079 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 0.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 3.21→3.34 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / % possible all: 98.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
CCP4データ削減
直接法モデル構築
RAVEモデル構築
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
CCP4データスケーリング
直接法位相決定
RAVE位相決定
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: COMBINED MOLECULAR REPLACEMENT, 同系置換
開始モデル: MATURE CARICAIN (PDB ENTRY 1PPO)

1ppo


解像度: 3.2→90.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.0075 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 1
詳細: ELECTRON DENSITY FOR THE POLYPEPTIDE CHAIN 90P - 103P IS POOR. THE STRUCTURE WAS PRIMARILY MODELED IN THIS REGION. NCS RESTRAINTS WERE RELAXED FOR THE POLYPEPTIDE CHAIN 88P - 100P DUE TO NCS PACKING CLASHES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1451 3.001 %DATAMAN, SPHERICAL SHELLS
Rwork0.226 ---
obs0.226 27079 --
原子変位パラメータBiso mean: 0.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.8505 Å20 Å20 Å2
2---11.3966 Å20 Å2
3----5.4539 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 96.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→90.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3030 0 0 0 3030
Refine LS restraints NCSWeight Biso : 1 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.0072
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2772 15 2.96 %
Rwork0.3672 507 -
obs--98.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TPOH19.PEP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 53.7 Å2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る