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- PDB-1pa1: Crystal structure of the C215D mutant of protein tyrosine phospha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pa1
タイトルCrystal structure of the C215D mutant of protein tyrosine phosphatase 1B
要素Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / phosphatase / catalytic loop / active-site mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of MAP kinase activity / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to angiotensin / regulation of proteolysis / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / negative regulation of signal transduction / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein dephosphorylation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ephrin receptor binding / Insulin receptor recycling / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / Negative regulation of MET activity / insulin receptor binding / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / cadherin binding / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Romsicki, Y. / Scapin, G. / Beaulieu-Audy, V. / Patel, S.B. / Becker, J.W. / Kennedy, B. / Asante-Appiah, E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Functional characterization and crystal structure of the C215D mutant of protein-tyrosine phosphatase-1B
著者: Romsicki, Y. / Scapin, G. / Beaulieu-Audy, V. / Patel, S. / Becker, J.W. / Kennedy, B.P. / Asante-Appiah, E.
履歴
登録2003年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5119
ポリマ－36,2501
非ポリマー2618
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.451, 88.451, 104.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 36250.117 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 変異: C215D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, MgCl2, Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3501dropNaCl
41 mMEDTA1drop
55 mMN,N'-dimethylbis(mercaptoacetyl)hydrazine1droppH7.0
613-16 %PEG33501reservoir
7100 mMHEPES1reservoir
8200 mM1reservoirMgCl2pH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月14日
放射モノクロメーター: NA / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→28 Å / Num. all: 62743 / Num. obs: 62681 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 9061 / Rsym value: 0.269 / % possible all: 100
反射
*PLUS
冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.043
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. unique obs: 9061 / Rmerge(I) obs: 0.269

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNX精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1PTY

1pty


解像度: 1.6→15 Å / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Occupancy refinement for atoms with dual alternate conformations was carried out during the last cycle of refinement as implemented in CNX.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 3158 5 %random
Rwork0.186 ---
obs0.19 62567 100 %-
all-62567 --
溶媒の処理溶媒モデル: mask / Bsol: 54.7 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.324 Å2-0.592 Å20 Å2
2---0.324 Å20 Å2
3---0.649 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2725 0 8 330 3063
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.993
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.752.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 315 5.1 %
Rwork0.234 5849 -
obs-6164 99.8 %
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 59409 / Num. reflection Rfree: 5849
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.993
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.66 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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