[日本語] English
万見
- PDB-1p8x: The Calcium-Activated C-terminal half of gelsolin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p8x
タイトルThe Calcium-Activated C-terminal half of gelsolin
要素Gelsolin precursor, plasma
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / calcium-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / renal protein absorption / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of actin nucleation / actin cap ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / renal protein absorption / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of actin nucleation / actin cap / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / cell projection assembly / actin polymerization or depolymerization / actin filament depolymerization / actin filament capping / relaxation of cardiac muscle / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / phagocytosis, engulfment / cardiac muscle cell contraction / hepatocyte apoptotic process / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / actin filament polymerization / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / central nervous system development / actin filament organization / cellular response to type II interferon / protein destabilization / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / : / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Narayan, K. / Burtnick, L.D. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: FEBS LETT. / 年: 2003
タイトル: Activation in isolation: Exposure of the actin-binding site in the C-terminal half of gelsolin does not require actin
著者: Narayan, K. / Chumnarnsilpa, S. / Choe, H. / Irobi, E. / Urosev, D. / Lindberg, U. / Schutt, C.E. / Burtnick, L.D. / Robinson, R.C.
履歴
登録2003年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gelsolin precursor, plasma
B: Gelsolin precursor, plasma
C: Gelsolin precursor, plasma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,64712
ポリマ－113,2863
非ポリマー3619
水18,7361040
1
A: Gelsolin precursor, plasma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8824
ポリマ－37,7621
非ポリマー1203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Gelsolin precursor, plasma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8824
ポリマ－37,7621
非ポリマー1203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Gelsolin precursor, plasma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8824
ポリマ－37,7621
非ポリマー1203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.750, 90.110, 156.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Gelsolin precursor, plasma / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / AGEL


分子量: 37762.098 Da / 分子数: 3 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 blue cell / 参照: UniProt: P06396
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1040 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.47 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% (w/v) PEG 8000, 100 mM Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
215 %(w/v)PEG80001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.068 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.068 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique all: 11619 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 81129 / Num. measured all: 512059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.7 % / Num. unique obs: 11619 / Num. measured obs: 70689 / Rmerge(I) obs: 0.13

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The gelsolin (G4-G6) portion of PDB Entry 1H1V

1h1v


解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.245 4056 RANDOM
Rwork0.205 --
all0.205 --
obs0.205 81073 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.622 Å20 Å20 Å2
2---3.951 Å20 Å2
3---0.329 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7495 0 9 1040 8544
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.5092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.4392.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.1 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 3534 -
Rwork0.216 --
obs-70689 98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water.param
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る