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- PDB-1p83: NMR STRUCTURE OF 1-25 FRAGMENT OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS CPN10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p83
タイトルNMR STRUCTURE OF 1-25 FRAGMENT OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS CPN10
要素10 kDa chaperonin
キーワードCHAPERONE / Cpn10 / Mycobacterium tuberculosis / Helix formation
機能・相同性
機能・相同性情報


cell wall / zymogen binding / : / protein folding chaperone / peptidoglycan-based cell wall / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / response to heat / response to antibiotic ...cell wall / zymogen binding / : / protein folding chaperone / peptidoglycan-based cell wall / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / response to heat / response to antibiotic / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Co-chaperonin GroES / Co-chaperonin GroES
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Ciutti, A. / Spiga, O. / Giannozzi, E. / Scarselli, M. / Di Maro, D. / Calamandrei, D. / Niccolai, N. / Bernini, A.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of 1-25 fragment of Cpn10 from Mycobacterium Tuberculosis
著者: Ciutti, A. / Spiga, O. / Giannozzi, E. / Scarselli, M. / Di Maro, D. / Calamandrei, D. / Niccolai, N. / Bernini, A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Mycobacterium tuberculosis chaperonin 10 is secreted in the macrophage phagolysosome: Is secretion due to dissociation and the adoption of partially helical structure at the membrane
著者: Fossati, G. / Izzo, G. / Rizzi, E. / Gancia, E. / Modena, D. / Moras, M.L. / Niccolai, N. / Giannozzi, E. / Spiga, O. / Bono, L. / Marone, P. / Leone, E. / Mangili, F. / Harding, S. / ...著者: Fossati, G. / Izzo, G. / Rizzi, E. / Gancia, E. / Modena, D. / Moras, M.L. / Niccolai, N. / Giannozzi, E. / Spiga, O. / Bono, L. / Marone, P. / Leone, E. / Mangili, F. / Harding, S. / Errington, N. / Walter, C. / Henderson, B. / Roberts, M.M. / Coates, A.R.M. / Casetta, B. / Mascagni, P.
履歴
登録2003年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 10 kDa chaperonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,6871
ポリマ－2,6871
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #20lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド 10 kDa chaperonin / Protein Cpn10 / groES protein / BCG-A heat shock protein / 10 kDa antigen


分子量: 2687.026 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Domain, residue 1-25 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Solid phase synthesis / 参照: UniProt: P09621, UniProt: P9WPE5*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細内容: 2 mM 1-25 fragment of Cpn10 / 溶媒系: 50% HFA 45% H2O 5% D2O
試料状態圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1Bruker Spectrospincollection
XwinNMR2.1Bruker Spectrospin解析
NMRView4.1Bruce Johnsonデータ解析
DYANA1.5Guntert構造決定
Amber5.1Case, Pearlman精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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