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- PDB-1p7h: Structure of NFAT1 bound as a dimer to the HIV-1 LTR kB element -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p7h
タイトルStructure of NFAT1 bound as a dimer to the HIV-1 LTR kB element
要素
  • 5'-D(*AP*AP*TP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*A)-3'
  • 5'-D(*TP*TP*TP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*CP*A)-3'
  • Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
キーワードTranscription/DNA / DNA Binding protein / Transcription regulation / Activator / Transcription-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


lncRNA transcription / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / myotube cell development / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / calcineurin-NFAT signaling cascade / cartilage development / positive regulation of myoblast fusion / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Calcineurin activates NFAT ...lncRNA transcription / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / myotube cell development / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / calcineurin-NFAT signaling cascade / cartilage development / positive regulation of myoblast fusion / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Calcineurin activates NFAT / phosphatase binding / positive regulation of B cell proliferation / 14-3-3 protein binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / cellular response to calcium ion / B cell receptor signaling pathway / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific double-stranded DNA binding / cell migration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / ribonucleoprotein complex / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain ...Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Giffin, M.J. / Stroud, J.C. / Bates, D.L. / von Koenig, K.D. / Hardin, J. / Chen, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure of NFAT1 bound as a dimer to the HIV-1 LTR kappa B element
著者: Giffin, M.J. / Stroud, J.C. / Bates, D.L. / von Koenig, K.D. / Hardin, J. / Chen, L.
履歴
登録2003年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-D(*AP*AP*TP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*A)-3'
B: 5'-D(*TP*TP*TP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*CP*A)-3'
C: 5'-D(*AP*AP*TP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*A)-3'
D: 5'-D(*TP*TP*TP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*CP*A)-3'
L: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
M: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
N: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
O: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,3048
ポリマ－148,3048
非ポリマー00
水3,405189
1
A: 5'-D(*AP*AP*TP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*A)-3'
B: 5'-D(*TP*TP*TP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*CP*A)-3'
L: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
M: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1524
ポリマ－74,1524
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: 5'-D(*AP*AP*TP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*A)-3'
D: 5'-D(*TP*TP*TP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*CP*A)-3'
N: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
O: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1524
ポリマ－74,1524
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.107, 80.321, 80.308
Angle α, β, γ (deg.)71.20, 78.97, 78.94
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*TP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*A)-3'


分子量: 4609.009 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(*TP*TP*TP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*CP*A)-3'


分子量: 4568.985 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質
Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2 / T cell transcription factor NFAT1 / NFAT pre-existing subunit / NF-ATp


分子量: 32486.977 Da / 分子数: 4 / Fragment: NFAT1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFATC2 OR NFAT1 OR NFATP / 参照: UniProt: Q13469
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMHEPES1droppH7.5
22 mMspermine1drop
31 mMdithiothreitol1drop
4100 mM1dropNaCl
58 %(v/v)glycerol1drop
6350 mM1dropNH4OAc
750 mMTris-HCl1reservoirpH8.1
8100 mM1reservoirNaCl
914 %(w/v)PEG30001reservoir
102 mMspermine1reservoir
112 mMdithiothreitol1reservoir
1210 %(v/v)glycerol1reservoir

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.68 Å / Num. all: 51229 / Num. obs: 51229 / % possible obs: 89.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 45.4 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 93.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.68 Å / % possible obs: 58.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
Adxvdata processing
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→29.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 379385.01 / Data cutoff high rms absF: 379385.01 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 4740 10.1 %RANDOM
Rwork0.231 ---
all0.265 51229 --
obs0.231 47083 89.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.7913 Å2 / ksol: 0.312537 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.52 Å2-4.72 Å2-4.63 Å2
2---1.63 Å23.39 Å2
3----0.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8988 1218 0 189 10395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.312.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 531 10.5 %
Rwork0.394 4530 -
obs--57.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.254 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0076
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.361 / Rfactor Rwork: 0.339

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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