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- PDB-1p4o: Structure of Apo unactivated IGF-1R KInase domain at 1.5A resolution. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p4o
タイトルStructure of Apo unactivated IGF-1R KInase domain at 1.5A resolution.
要素Insulin-like growth factor I receptor protein
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / IGF-1R / Kinase domain / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / regulation of JNK cascade / dendritic spine maintenance / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / insulin binding / amyloid-beta clearance / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / insulin receptor substrate binding / SHC-related events triggered by IGF1R / phosphatidylinositol 3-kinase binding / negative regulation of MAPK cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor binding / cellular response to glucose stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to amyloid-beta / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / immune response / cilium / positive regulation of cell migration / axon / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Munshi, S. / Kornienko, M. / Hall, D.L. / Darke, P.L. / Waxman, L. / Kuo, L.C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structure of apo, unactivated insulin-like growth factor-1 receptor kinase at 1.5 A resolution.
著者: Munshi, S. / Hall, D.L. / Kornienko, M. / Darke, P.L. / Kuo, L.C.
履歴
登録2003年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor I receptor protein
B: Insulin-like growth factor I receptor protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3142
ポリマ－73,3142
非ポリマー00
水11,440635
1
A: Insulin-like growth factor I receptor protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6571
ポリマ－36,6571
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Insulin-like growth factor I receptor protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6571
ポリマ－36,6571
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area29680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.95, 85.56, 78.88
Angle α, β, γ (deg.)90, 99.1, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor I receptor protein / CD221 antigen / IGF1R


分子量: 36656.961 Da / 分子数: 2 / 断片: kinase domain / 変異: E1067A, E1069A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF1R / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08069, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 635 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8% PEG 8k, 0.1M LiCl, 10% ethylene glycol, 10% glycerol and 0.1M Tris-HCl buffer, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
35 mMdithiothreitol1drop
40.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
58 %PEG80001reservoir
60.1 M1reservoirLiCl
710 %ethylene glycol1reservoir
810 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. obs: 98666 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 53
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 90 % / Num. measured all: 1497973
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / % possible obs: 53 % / Num. unique obs: 5844 / Rmerge(I) obs: 0.368

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 10812 -9.8% of the total reflections used
Rwork0.209 ---
all-110888 --
obs-89007 80.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4958 0 0 635 5593
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 89907 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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