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万見
- PDB-4nt4: Crystal structure of the kinase domain of Gilgamesh isoform I fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nt4
タイトルCrystal structure of the kinase domain of Gilgamesh isoform I from Drosophila melanogaster
要素Gilgamesh, isoform I
キーワードTRANSFERASE / Serine/threonine protein kinase / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm individualization complex / negative regulation of actin nucleation / regulation of endocytic recycling / sperm individualization / glial cell migration / olfactory learning / Wnt signaling pathway / endocytosis / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase ...sperm individualization complex / negative regulation of actin nucleation / regulation of endocytic recycling / sperm individualization / glial cell migration / olfactory learning / Wnt signaling pathway / endocytosis / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine/threonine kinase activity / signal transduction / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Casein kinase 1 gamma C-terminal / Casein kinase 1 gamma C terminal / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Casein kinase 1 gamma C-terminal / Casein kinase 1 gamma C terminal / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
non-specific serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Chen, C.C. / Shi, Z.B. / Zhou, Z.C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2014
タイトル: Structure of the kinase domain of Gilgamesh from Drosophila melanogaster
著者: Han, N. / Chen, C. / Shi, Z. / Cheng, D.
履歴
登録2013年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gilgamesh, isoform I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7064
ポリマ－36,4221
非ポリマー2843
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Gilgamesh, isoform I
ヘテロ分子

A: Gilgamesh, isoform I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4138
ポリマ－72,8442
非ポリマー5686
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645y+1,x-1,-z1
Buried area3480 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area27200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.025, 52.025, 291.727
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Gilgamesh, isoform I / LD28216p


分子量: 36422.047 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 55-360 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG6963, Dmel_CG6963, gish / プラスミド: HT-pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codonplus
参照: UniProt: Q86NK8, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.61 %
結晶化温度: 289 K / pH: 7
詳細: 1% trypton, 50mM HEPES pH 7.0, 9% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月10日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 9124 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 85.69 Å2 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / 冗長度: 8.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2IZR

2izr


解像度: 2.86→36.79 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 907 10 %
Rwork0.254 --
obs0.258 9074 89.8 %
all-10107 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→36.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 16 9 2360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7513285
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.452863
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027350
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002424
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.86-3.03850.4381500.37741347X-RAY DIFFRACTION92
3.0385-3.2730.3761610.33641455X-RAY DIFFRACTION99
3.273-3.60210.38031610.30521443X-RAY DIFFRACTION98
3.6021-4.12270.2923950.2526851X-RAY DIFFRACTION56
4.1227-5.19180.28071650.22921480X-RAY DIFFRACTION97
5.1918-36.79030.25521750.2261591X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 61.8234 Å / Origin y: 29.7492 Å / Origin z: 15.9674 Å
111213212223313233
T0.3428 Å20.0698 Å20.087 Å2-0.6841 Å2-0.1004 Å2--0.5834 Å2
L2.6364 °2-0.9121 °2-0.7454 °2-4.3404 °22.0723 °2--3.9313 °2
S0.2393 Å °-0.1415 Å °0.2914 Å °-0.2175 Å °-0.492 Å °0.0982 Å °-0.0181 Å °-0.4338 Å °0.1701 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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