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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1p48 | ||||||
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タイトル | REVERSE PROTONATION IS THE KEY TO GENERAL ACID-BASE CATALYSIS IN ENOLASE | ||||||
要素 | Enolase 1 | ||||||
キーワード | LYASE / BETA BARREL | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Gluconeogenesis / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / Glycolysis / melatonin binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / fungal-type vacuole / glycolytic process / magnesium ion binding ...Gluconeogenesis / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / Glycolysis / melatonin binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / fungal-type vacuole / glycolytic process / magnesium ion binding / mitochondrion / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Sims, P.A. / Larsen, T.M. / Poyner, R.R. / Cleland, W.W. / Reed, G.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003 タイトル: Reverse protonation is the key to general acid-base catalysis in enolase 著者: Sims, P.A. / Larsen, T.M. / Poyner, R.R. / Cleland, W.W. / Reed, G.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1p48.cif.gz | 191.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1p48.ent.gz | 148.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1p48.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1p48_validation.pdf.gz | 387.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1p48_full_validation.pdf.gz | 396.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1p48_validation.xml.gz | 18.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1p48_validation.cif.gz | 31.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p4/1p48 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p4/1p48 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a dimer. There is a dimer in the asymmetric unit. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46731.812 Da / 分子数: 2 / 変異: E211Q / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: ENO1 OR ENOA OR HSP48 OR YGR254W OR G9160 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00924, phosphopyruvate hydratase #2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.02 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: バッチ法 / pH: 8 詳細: PEG 8000, potassium chloride, HEPPS, pH 8.0, Batch, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: batch method | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: BRUKER PROTEUM R / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月23日 / 詳細: Montel Optics |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→30 Å / Num. all: 61265 / Num. obs: 61265 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.064 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.09 Å / Rsym value: 0.189 / % possible all: 99 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 231529 / Rmerge(I) obs: 0.064 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.189 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % | ||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |