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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1p2d | |||||||||
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タイトル | Crystal Structure of Glycogen Phosphorylase B in complex with Beta Cyclodextrin | |||||||||
![]() | Glycogen phosphorylase, muscle form | |||||||||
![]() | TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Pinotsis, N. / Leonidas, D.D. / Chrysina, E.D. / Oikonomakos, N.G. / Mavridis, I.M. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: The binding of beta- and gamma-cyclodextrins to glycogen phosphorylase b: Kinetic and crystallographic studies. 著者: Pinotsis, N. / Leonidas, D.D. / Chrysina, E.D. / Oikonomakos, N.G. / Mavridis, I.M. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 182.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 142.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 465.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 477.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. COORDINATES FOR A COMPLETE DIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING THE TWO FOLD AXIS : y,x,1-z |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 97291.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: 多糖 | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose |
#3: 化合物 | ChemComp-PLP / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.37 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: small tubes / pH: 6.7 / 詳細: BES, EDTA, pH 6.7, SMALL TUBES, temperature 289K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.7 / 手法: unknown / 詳細: Oikonomakos, N.G., (2000) J.Biol.Chem., 275, 34566. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8068 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.94→30 Å / Num. all: 68504 / Num. obs: 68504 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 13.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.94→1.96 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.499 / % possible all: 85 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 714419 / Rmerge(I) obs: 0.076 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 85 % / Rmerge(I) obs: 0.499 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1GFZ 解像度: 1.94→29.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3573624.95 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.2621 Å2 / ksol: 0.380243 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 29.7 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.94→29.51 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.94→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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