[日本語] English
万見
- PDB-1p1l: Structure of the Periplasmic divalent cation tolerance protein Cu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p1l
タイトルStructure of the Periplasmic divalent cation tolerance protein CutA from Archaeoglobus fulgidus
要素Periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / T835 / NYSGXRC / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


response to metal ion
類似検索 - 分子機能
Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Divalent-cation tolerance protein CutA
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / 単一同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kniewel, R. / Buglino, J.A. / Lima, C.D. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published / 年: 2003
タイトル: Structure of the Periplasmic divalent cation tolerance protein CutA from Archaeoglobus fulgidus
著者: Kniewel, R. / Buglino, J.A. / Lima, C.D.
履歴
登録2003年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9011
ポリマ－11,9011
非ポリマー00
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA

A: Periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA

A: Periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7033
ポリマ－35,7033
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area6870 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area12610 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.967, 90.967, 90.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Cell settingcubic
Space group name H-MI213

-
要素

#1: タンパク質 Periplasmic divalent cation tolerance protein CUTA / cutA


分子量: 11900.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 遺伝子: CUTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O28301
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 21% PEG 1500, 0.1M Na Citrate pH 5.6, 3% MPD, 0.15M Magnesium Chloride, 0.2M Ammonium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
1,21
放射光源
由来タイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU20011.5418
回転陽極RIGAKU RU20021.5418
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2003年3月12日osmic multilayer
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2003年3月13日osmic multilayer
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1OSMICSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2OSMICSIRMx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 8551 / Num. obs: 8551 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 37.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.118 / Mean I/σ(I) obs: 11 / % possible all: 79.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS0.9精密化
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2→19.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 438 5.1 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.2071 8534 --
obs0.2071 8534 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.6094 Å2 / ksol: 0.398561 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数836 0 0 56 892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.432
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.82.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 47 5.7 %
Rwork0.195 774 -
obs--95.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る