+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1p10 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | STRUCTURAL PLASTICITY AS A DETERMINANT OF ENZYME SPECIFICITY. CREATING BROADLY SPECIFIC PROTEASES | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Bone, R. / Agard, D.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural plasticity broadens the specificity of an engineered protease. 著者: Bone, R. / Silen, J.L. / Agard, D.A. #1: ![]() タイトル: Structure Analysis of Specificity. Alpha-Lytic Protease Complexes with Analogues of Reaction Intermediates 著者: Bone, R. / Frank, D. / Kettner, C. / Agard, D.A. #2: ![]() タイトル: Kinetic Properties of the Binding of Alpha-Lytic Protease to Peptide Boronic Acids 著者: Kettner, C.A. / Bone, R. / Agard, D.A. / Bachovchin, W.W. #3: ![]() タイトル: Serine Protease Mechanism. Structure of an Inhibitory Complex of Alpha-Lytic Protease and a Tightly Bound Peptide Boronic Acid 著者: Bone, R. / Shenvi, A.B. / Kettner, C.A. / Agard, D.A. #4: ![]() タイトル: Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 Angstroms Resolution. Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure 著者: Fujinaga, M. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. / James, M.N.G. #5: ![]() タイトル: Molecular Structure of the Alpha-Lytic Protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms Resolution 著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 53.4 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 37.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 386 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 392.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19815.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#2: タンパク質・ペプチド | |
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGS IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXYL GROUP HAS ...INHIBITORY |
非ポリマーの詳細 | INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGUES IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXY GROUP (COOH) ...INHIBITORY |
配列の詳細 | CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPSIN FOR RESIDUES 15A - 244 AS DESCRIBED ...CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPS |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.29 % |
---|
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
---|---|
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 2.25 Å |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | Rfactor obs: 0.144 / 最高解像度: 2.25 Å 詳細: THE METHOXYSUCCINYL PORTION OF THE INHIBITOR WAS DISORDERED AND NO COORDINATES ARE INCLUDED FOR IT IN THIS ENTRY | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.25 Å
| ||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.25 Å / Rfactor obs: 0.144 | ||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |