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- PDB-1ozu: Crystal Structure of Familial ALS Mutant S134N of human Cu,Zn Sup... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ozu
タイトルCrystal Structure of Familial ALS Mutant S134N of human Cu,Zn Superoxide Dismutase (CuZnSOD) to 1.3A resolution
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / beta barrel / amyloid-like linear filaments
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / myeloid cell homeostasis / regulation of GTPase activity / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / superoxide dismutase / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / transmission of nerve impulse / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of phagocytosis / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / dendrite cytoplasm / reactive oxygen species metabolic process / placenta development / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of cytokine production / regulation of mitochondrial membrane potential / determination of adult lifespan / locomotory behavior / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / mitochondrial intermembrane space / regulation of blood pressure / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / gene expression / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Elam, J.S. / Taylor, A.B. / Strange, R. / Antonyuk, S. / Doucette, P.A. / Rodriguez, J.A. / Hasnain, S.S. / Hayward, L.J. / Valentine, J.S. / Yeates, T.O. / Hart, P.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Amyloid-like Filaments and Water-filled Nanotubes Formed by SOD1 Mutant Proteins Linked to Familial ALS
著者: Elam, J.S. / Taylor, A.B. / Strange, R. / Antonyuk, S. / Doucette, P.A. / Rodriguez, J.A. / Hasnain, S.S. / Hayward, L.J. / Valentine, J.S. / Yeates, T.O. / Hart, P.J.
履歴
登録2003年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1307
ポリマ－31,7412
非ポリマー3885
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area12780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.086, 56.457, 105.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a homodimer. There is one homodimer in asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Cu-Zn]


分子量: 15870.586 Da / 分子数: 2 / 変異: S134N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / プラスミド: YEp 351 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): EG103 / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Ammonium sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
210 mMMES1droppH6.5
30.2 Msodium sulfate decahydrate1reservoir
420 %(w/v)PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→52.7 Å / Num. all: 58507 / Num. obs: 58507 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.62 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.498 / Mean I/σ(I) obs: 2.86 / Num. unique all: 5121 / % possible all: 87.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 270095 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1AZV

1azv


解像度: 1.3→52.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.158 / SU ML: 0.048 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.052 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19339 2945 5 %RANDOM
Rwork0.17722 ---
all0.17806 55502 --
obs0.17806 55502 98.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.417 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→52.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1997 0 13 247 2257
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212034
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5411.952739
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85434200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6433268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.13815328
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2820.2308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02365
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3110.3381
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2250.31721
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.5237
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2650.316
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2310.340
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.525
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0211.51341
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.76222121
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2583693
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5864.5618
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.17922034
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.2922253
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.69822007
LS精密化 シェル解像度: 1.303→1.337 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.249 177
Rwork0.234 3833
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 21.1 Å / Rfactor Rfree: 0.211 / Rfactor Rwork: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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