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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ozm | ||||||
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タイトル | Y106F mutant of Z. mobilis TGT | ||||||
要素 | Queuine tRNA-ribosyltransferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / mutated protein (Y106F) (突然変異) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / queuosine biosynthetic process / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Zymomonas mobilis (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.95 Å | ||||||
データ登録者 | Brenk, R. / Stubbs, M.T. / Heine, A. / Reuter, K. / Klebe, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Chembiochem / 年: 2003 タイトル: Flexible adaptations in the structure of the tRNA-modifying enzyme tRNA-guanine transglycosylase and their implications for substrate selectivity, reaction mechanism and structure-based drug design 著者: Brenk, R. / Stubbs, M.T. / Heine, A. / Reuter, K. / Klebe, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ozm.cif.gz | 93 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ozm.ent.gz | 68.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ozm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oz/1ozm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oz/1ozm | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42909.703 Da / 分子数: 1 / 変異: Y106F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zymomonas mobilis (バクテリア) / 遺伝子: TGT / プラスミド: pET9d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P28720, tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.02 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG 8000, Tris, DMSO, DTT , pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 25 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: Romier, C., (1996) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 24, 516. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月28日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: YALE MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→40 Å / Num. all: 29077 / Num. obs: 29077 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.07 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2.02 Å / Rsym value: 0.294 / % possible all: 94 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 109129 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 94 % / Rmerge(I) obs: 0.294 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 開始モデル: PDB ENTRY 1PUD 解像度: 1.95→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21.9 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→40 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.95→2 Å /
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 10 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |