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- PDB-1oy3: CRYSTAL STRUCTURE OF AN IKBBETA/NF-KB P65 HOMODIMER COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oy3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AN IKBBETA/NF-KB P65 HOMODIMER COMPLEX
要素
  • Transcription factor p65
  • transcription factor inhibitor I-kappa-B-beta
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / Protein-protein complex / Transcription factors (転写因子) / Nuclear localization (核局在化シグナル)
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / TRAF6 mediated NF-kB activation / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation ...SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / TRAF6 mediated NF-kB activation / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of chondrocyte differentiation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / acetaldehyde metabolic process / Downstream TCR signaling / prolactin signaling pathway / NF-kappaB p50/p65 complex / positive regulation of Schwann cell differentiation / CD209 (DC-SIGN) signaling / cellular response to peptidoglycan / ankyrin repeat binding / negative regulation of protein sumoylation / defense response to tumor cell / postsynapse to nucleus signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / cellular response to interleukin-6 / actinin binding / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to angiotensin / NF-kappaB complex / response to UV-B / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / interleukin-1-mediated signaling pathway / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / vascular endothelial growth factor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / positive regulation of amyloid-beta formation / response to cobalamin / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / phosphate ion binding / non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / general transcription initiation factor binding / NF-kappaB binding / hair follicle development / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / canonical NF-kappaB signal transduction / response to amino acid / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to muscle stretch / positive regulation of interleukin-12 production / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / negative regulation of miRNA transcription / liver development / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to progesterone / response to cytokine / response to ischemia / positive regulation of interleukin-8 production / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / animal organ morphogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / peptide binding / response to bacterium / protein catabolic process / response to insulin / negative regulation of protein catabolic process / chromatin DNA binding / defense response / transcription coactivator binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / positive regulation of miRNA transcription / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to nicotine / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to tumor necrosis factor / chromatin organization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of inflammatory response / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to lipopolysaccharide / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to xenobiotic stimulus / 炎症 / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / 自然免疫系
類似検索 - 分子機能
Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. ...Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Immunoglobulin E-set / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor p65 / NF-kappa-B inhibitor beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Malek, S. / Huang, D.B. / Huxford, T. / Ghosh, S. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: X-ray crystal structure of an IkappaBbeta x NF-kappaB p65 homodimer complex.
著者: Malek, S. / Huang, D.B. / Huxford, T. / Ghosh, S. / Ghosh, G.
履歴
登録2003年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Transcription factor p65
B: Transcription factor p65
D: transcription factor inhibitor I-kappa-B-beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8153
ポリマ－61,8153
非ポリマー00
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4600 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area22600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.620, 54.790, 59.570
Angle α, β, γ (deg.)102.56, 96.07, 91.90
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Transcription factor p65 / Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit


分子量: 15743.802 Da / 分子数: 2 / 断片: p65 dimerization domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: RELA OR NFKB3 / プラスミド: PET29b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: Q04207
#2: タンパク質 transcription factor inhibitor I-kappa-B-beta


分子量: 30327.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pet29b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: Q60778
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG 8000, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 29193 / % possible obs: 78.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.409 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2768 / % possible all: 75

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K3Z

1k3z


解像度: 2.05→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2475 1459 3.9 %RANDOM
Rwork0.2182 ---
all0.2193 ---
obs0.2193 29193 78.1 %-
溶媒の処理Bsol: 44.5406 Å2 / ksol: 0.356903 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.13 Å2-0.211 Å2-1.18 Å2
2---3.053 Å20.794 Å2
3---5.183 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3640 0 0 248 3888
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.6841.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.8612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.2022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.5662.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.296 62
Rwork0.299 -
obs-1093

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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