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- PDB-1ox4: TOWARDS UNDERSTANDING THE MECHANISM OF THE COMPLEX CYCLIZATION RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ox4
タイトルTOWARDS UNDERSTANDING THE MECHANISM OF THE COMPLEX CYCLIZATION REACTION CATALYZED BY IMIDAZOLE GLYCEROPHOSPHATE SYNTHASE
要素(Imidazole glycerol phosphate synthase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / LYASE / COMPLEX CYCLIZATION / IMIDAZOLE GLYCEROPHOSPHATE SYNTHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / glutaminase / glutaminase activity / L-histidine biosynthetic process / lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Imidazole glycerol phosphate synthase HisHF / Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain ...Imidazole glycerol phosphate synthase HisHF / Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Class I glutamine amidotransferase-like / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / PYROPHOSPHATE 2- / Imidazole glycerol phosphate synthase hisHF
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chaudhuri, B.N. / Smith, J.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Towards Understanding the Mechanism of the Complex Cyclization Reaction Catalyzed by Imidazole Glycerophosphate Synthase: Crystal Structures of a Ternary Complex and the Free Enzyme
著者: Chaudhuri, B.N. / Lange, C. / Myers, R.S. / Davisson, V.J. / Smith, J.L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Substrate-induced changes in the ammonia channel for imidazole glycerol phosphate synthase.
著者: Myers, R.S. / Jensen, J.R. / Deras, I.L. / Smith, J.L. / Davisson, V.J.
履歴
登録2003年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Imidazole glycerol phosphate synthase hisHF
B: Imidazole glycerol phosphate synthase hisHF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,84110
ポリマ－122,9872
非ポリマー8548
水3,423190
1
A: Imidazole glycerol phosphate synthase hisHF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8495
ポリマ－61,4221
非ポリマー4274
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Imidazole glycerol phosphate synthase hisHF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9925
ポリマ－61,5651
非ポリマー4274
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.5, 112.0, 115.30
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.8351, 0.1588, -0.5266), (0.0974, 0.985, 0.1426), (0.5414, 0.0678, -0.838)
ベクター: 130.87511, -62.405, -15.1443)

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要素

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Imidazole glycerol phosphate synthase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Imidazole glycerol phosphate synthase hisHF / E.C.2.4.2.-, E.C.4.1.3.- / HISTIDINE BIOSYNTHESIS BIFUNCTIONAL AMIDOTRANSFERASE / IGP synthase / ImGP synthase / IGPS / ...HISTIDINE BIOSYNTHESIS BIFUNCTIONAL AMIDOTRANSFERASE / IGP synthase / ImGP synthase / IGPS / glutamine amidotransferase:cyclase


分子量: 61422.164 Da / 分子数: 1 / 断片: AMIDOTRANSFERASE AND CYCLASE DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HIS7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P33734, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; オキソ酸の付加脱離
#2: タンパク質 Imidazole glycerol phosphate synthase hisHF / E.C.2.4.2.-, E.C.4.1.3.- / HISTIDINE BIOSYNTHESIS BIFUNCTIONAL AMIDOTRANSFERASE / IGP synthase / ImGP synthase / IGPS / ...HISTIDINE BIOSYNTHESIS BIFUNCTIONAL AMIDOTRANSFERASE / IGP synthase / ImGP synthase / IGPS / glutamine amidotransferase:cyclase


分子量: 61565.297 Da / 分子数: 1 / 断片: AMIDOTRANSFERASE AND CYCLASE DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: modified CYS 83
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HIS7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P33734, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; オキソ酸の付加脱離

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非ポリマー , 4種, 198分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, PEG MME 5000, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Chaudhuri, B.N., (2001) Structure, 9, 987. / PH range low: 7 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
322-28 %PEG5000 MME1reservoir
40.1 MMES1reservoirpH6.5-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1
検出器検出器: AREA DETECTOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→100 Å / Num. obs: 45173 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 40.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア名称: CNS / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JVN

1jvn


解像度: 2.5→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 2250 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.2281 44777 99.8 %-
all-44777 --
原子変位パラメータBiso mean: 37.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8342 0 40 190 8572
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 381 5.2 %
Rwork0.287 6990 -
obs--99.8 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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