[日本語] English
万見
- PDB-1oww: Solution structure of the first type III module of human fibronec... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oww
タイトルSolution structure of the first type III module of human fibronectin determined by 1H, 15N NMR spectroscopy
要素Fibronectin first type III module
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Fibronectin type III module
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / regulation of protein phosphorylation / proteoglycan binding / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / peptidase activator activity / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endodermal cell differentiation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / integrin binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / heart development / protease binding / blood microparticle / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Gao, M. / Craig, D. / Lequin, O. / Campbell, I.D. / Vogel, V. / Schulten, K.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Structure and functional significance of mechanically unfolded fibronectin type III1 intermediates
著者: Gao, M. / Craig, D. / Lequin, O. / Campbell, I.D. / Vogel, V. / Schulten, K.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the first type III module of human fibronectin determined by 1H, 15N NMR spectroscopy
著者: Lequin, O. / Sachchidanand, D. / Staunton, D. / Potts, J. / Werner, J.M. / Campbell, I.D.
履歴
登録2003年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年7月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: diffrn / diffrn_radiation ...diffrn / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_nmr_ensemble / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria / _pdbx_nmr_refine.details ..._pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria / _pdbx_nmr_refine.details / _pdbx_nmr_refine.method / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_sample_details.label / _pdbx_nmr_sample_details.solvent_system / _pdbx_nmr_sample_details.type / _pdbx_nmr_software.classification / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fibronectin first type III module


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9841
ポリマ－10,9841
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)24 / 24target function
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 Fibronectin first type III module / FN / Cold-insoluble globulin / CIG


分子量: 10984.307 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 608-701 of SWS P02751 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1 / プラスミド: pGEX-6P-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02751

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 15N-separated TOCSY
131HNHA
1412D NOESY
1512D TOCSY

-
試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 1-2 mM [U-15N] protein, 90% H2O/10% D2O / Label: U-15N / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料単位: mM / 構成要素: protein / Isotopic labeling: [U-15N] / Conc. range: 1-2
試料状態イオン強度: unbuffered / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Oxford OMEGAOxfordOMEGA7501
Oxford OMEGAOxfordOMEGA6002
Oxford OMEGAOxfordOMEGA5003
Bruker DMXBrukerDMX5004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2.3Molecular Simulations Inc.解析
XwinNMR2.6Bruker解析
XEASY1.3Xia and Bartelsデータ解析
DYANA1.5Guentertstructure calculation
X-PLOR3.8Brunger精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 5
詳細: Structures refined by molecular dynamics using residual dipolar couplings. Structures based on a total of 1113 distance restraints, 81 dihedral angle restraints and 57 residual dipolar couplings.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 24 / 登録したコンフォーマーの数: 24

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る