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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ovb | ||||||
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タイトル | THE MECHANISM OF IRON UPTAKE BY TRANSFERRINS: THE STRUCTURE OF AN 18KD NII-DOMAIN FRAGMENT AT 2.3 ANGSTROMS RESOLUTION | ||||||
![]() | OVOTRANSFERRIN | ||||||
![]() | IRON TRANSPORT PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() recycling endosome / iron ion transport / antibacterial humoral response / early endosome / extracellular space / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Kuser, P. / Lindley, P. / Sarra, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The mechanism of iron uptake by transferrins: the structure of an 18 kDa NII-domain fragment from duck ovotransferrin at 2.3 A resolution. 著者: Lindley, P.F. / Bajaj, M. / Evans, R.W. / Garratt, R.C. / Hasnain, S.S. / Jhoti, H. / Kuser, P. / Neu, M. / Patel, K. / Sarra, R. / Strange, R. / Walton, A. #1: ![]() タイトル: New Perspectives on the Structure and Function of Transferrins 著者: Baker, E.N. / Lindley, P.F. #2: ![]() タイトル: High-Resolution X-Ray Studies on Rabbit Serum Transferrin-Preliminary Structure Analysis of the N-Terminal Half-Molecule at 2.3 Angstroms Resolution 著者: Sarra, R. / Garratt, R. / Gorinsky, B. / Jhoti, H. / Lindley, P. #3: ![]() タイトル: Molecular Structure of Serum Transferrin at 3.3 Angstroms Resolution 著者: Bailey, S. / Evans, R.W. / Garratt, R.C. / Gorinsky, B. / Hasnain, S. / Horsburgh, C. / Jhoti, H. / Lindley, P.F. / Mydin, A. / Sarra, R. / Watson, J.L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 45 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 30.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 408.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 415.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: GLY 104 - THR 105 OMEGA ANGLE = 137.204 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: ALA 126 - GLY 127 OMEGA ANGLE = 217.267 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 3: ILE 141 - GLU 142 OMEGA ANGLE = 143.256 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 4: GLU 142 - SER 143 OMEGA ANGLE = 242.000 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 5: GLU 224 - LEU 225 OMEGA ANGLE = 211.241 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17428.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-FE / |
#3: 化合物 | ChemComp-CO3 / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | THE SEQUENCE IS THAT DETERMINED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.34 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 6535 / % possible obs: 90.1 % / Num. measured all: 13822 / Rmerge(I) obs: 0.044 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.3→7 Å /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→7 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 7 Å / Num. reflection obs: 6555 / Rfactor obs: 0.195 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.44 Å / Total num. of bins used: 6 / Num. reflection obs: 1098 / Rfactor obs: 0.338 |