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- PDB-1osl: Solution structure of a dimeric lactose DNA-binding domain comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1osl
タイトルSolution structure of a dimeric lactose DNA-binding domain complexed to a nonspecific DNA sequence
要素
  • 5'-D(*CP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*G)-3'
  • Lactose operon repressor
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / Protein-DNA complex / Lac repressor / nonspecific interaction / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
LacI-type HTH domain signature. / Transcriptional regulator LacI/GalR-like, sensor domain / Periplasmic binding protein-like domain / LacI-type HTH domain / Bacterial regulatory proteins, lacI family / LacI-type HTH domain profile. / helix_turn _helix lactose operon repressor / lambda repressor-like DNA-binding domains / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily ...LacI-type HTH domain signature. / Transcriptional regulator LacI/GalR-like, sensor domain / Periplasmic binding protein-like domain / LacI-type HTH domain / Bacterial regulatory proteins, lacI family / LacI-type HTH domain profile. / helix_turn _helix lactose operon repressor / lambda repressor-like DNA-binding domains / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Periplasmic binding protein-like I / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Lactose operon repressor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / THE STRUCTURE OF THE COMPLEX WAS CALCULATED AS FOLLOWS. FIRST THE STRUCTURE OF THE DIMERIC LACHP62-V52C WAS CALCULATED USING ONLY PROTEIN NMR RESTRAINTS. THE 100 BEST STRUCTURES WERE SELECTED, DOCKED ONTO THE NONSPECIFIC LAC OPERATOR B-DNA USING SIMULATED ANNEALING. DISTANCE, PLANARITY RESTRAINTS FOR THE DNA WERE INCORPORATED IN ORDER TO KEEP DNA CLOSE TO B-DNA CONFORMATION.
データ登録者Kalodimos, C.G. / Bonvin, A.M.J.J. / Boelens, R. / Kaptein, R.
引用ジャーナル: Science / 年: 2004
タイトル: Structure and flexibility adaptation in nonspecific and specific protein-DNA complexes.
著者: Kalodimos, C.G. / Biris, N. / Bonvin, A.M. / Levandoski, M.M. / Guennuegues, M. / Boelens, R. / Kaptein, R.
履歴
登録2003年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*CP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*G)-3'
D: 5'-D(*CP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*G)-3'
A: Lactose operon repressor
B: Lactose operon repressor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6754
ポリマ－24,6754
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*CP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*G)-3'


分子量: 5514.603 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 Lactose operon repressor


分子量: 6822.755 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal DNA-binding domain, residues 1-62 / Mutation: V52C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: LACI / プラスミド: PET-HP62-V52C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH9 / 参照: UniProt: P03023

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
13113C-15N double-half NOESY filter
NMR実験の詳細Text: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD 2D AND 3D HOMO- AND HETERONUCLEAR TECHNIQUES. 13C-15N LABELED PROTEIN AND UNLABELED NUCLEOTIDE WERE USED. IN ADDITION ISOTOPE FILTER EXPERIMENTS ...Text: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD 2D AND 3D HOMO- AND HETERONUCLEAR TECHNIQUES. 13C-15N LABELED PROTEIN AND UNLABELED NUCLEOTIDE WERE USED. IN ADDITION ISOTOPE FILTER EXPERIMENTS WERE APPLIED TO OBTAIN ADDITIONAL ASSIGNMENTS AND TO ASSIGN INTER-MOLECULAR NOES. FOR FURTHER DETAILS SEE THE REFERENCE DESCRIBING THE STRUCTURES.

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試料調製

詳細内容: 2mM LAC-HP62-V52C U-15N,13C, 60mM KPI, 400mM KCL / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 400mM KCl, 60mM KPi / pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3brukercollection
NMRPipe2.1delaglio解析
NMRView5.0.3Johnsonデータ解析
CNS1.1brunger構造決定
CNS1.1brunger精密化
精密化手法: THE STRUCTURE OF THE COMPLEX WAS CALCULATED AS FOLLOWS. FIRST THE STRUCTURE OF THE DIMERIC LACHP62-V52C WAS CALCULATED USING ONLY PROTEIN NMR RESTRAINTS. THE 100 BEST STRUCTURES WERE ...手法: THE STRUCTURE OF THE COMPLEX WAS CALCULATED AS FOLLOWS. FIRST THE STRUCTURE OF THE DIMERIC LACHP62-V52C WAS CALCULATED USING ONLY PROTEIN NMR RESTRAINTS. THE 100 BEST STRUCTURES WERE SELECTED, DOCKED ONTO THE NONSPECIFIC LAC OPERATOR B-DNA USING SIMULATED ANNEALING. DISTANCE, PLANARITY RESTRAINTS FOR THE DNA WERE INCORPORATED IN ORDER TO KEEP DNA CLOSE TO B-DNA CONFORMATION.
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE OF THE COMPLEX WAS SOLVED ON THE BASIS OF 70 INTERMOLECULAR RESTRAINTS
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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