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- PDB-1orj: FLAGELLAR EXPORT CHAPERONE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1orj
タイトルFLAGELLAR EXPORT CHAPERONE
要素flagellar protein FliS
キーワードCHAPERONE / flagellin / flagellar export / flagellum / four helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flagellar protein FliS / Flagellar protein FliS / Flagellar protein FliS superfamily / Flagellar protein FliS / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar protein FliS
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Evdokimov, A.G. / Phan, J. / Tropea, J.E. / Routzahn, K.M. / Peters III, H.K. / Pokross, M. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Similar modes of polypeptide recognition by export chaperones in flagellar biosynthesis and type III secretion
著者: Evdokimov, A.G. / Phan, J. / Tropea, J.E. / Routzahn, K.M. / Peters III, H.K. / Pokross, M. / Waugh, D.S.
履歴
登録2003年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: flagellar protein FliS
B: flagellar protein FliS
C: flagellar protein FliS
D: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1524
ポリマ－62,1524
非ポリマー00
水5,098283
1
A: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5381
ポリマ－15,5381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5381
ポリマ－15,5381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5381
ポリマ－15,5381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5381
ポリマ－15,5381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: flagellar protein FliS
B: flagellar protein FliS
C: flagellar protein FliS
D: flagellar protein FliS

A: flagellar protein FliS
B: flagellar protein FliS
C: flagellar protein FliS
D: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,3038
ポリマ－124,3038
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area17720 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area39260 Å2
手法PISA
6
A: flagellar protein FliS
D: flagellar protein FliS

B: flagellar protein FliS
C: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1524
ポリマ－62,1524
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5490 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area23000 Å2
手法PISA
7
A: flagellar protein FliS
D: flagellar protein FliS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0762
ポリマ－31,0762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.070, 131.760, 74.898
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-5255-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
flagellar protein FliS


分子量: 15537.916 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 株: VF5 / 遺伝子: FliS / プラスミド: pKM1234, pDEST-14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3), pRIL / 参照: UniProt: O67806
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 2.0M Ammonium sulfate, 100mM MES, 2mM DTT, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMMES1droppH6.5
3150 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
52.0 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMMES1reservoirpH5.4-6.2., or cacodylate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si (III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→43 Å / Num. all: 39636 / Num. obs: 39636 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 37.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0568 / Rsym value: 0.0456 / Net I/σ(I): 14.31
反射 シェル解像度: 2.25→2.35 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 4.04 / Num. unique all: 4865 / Rsym value: 0.253 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 100 Å / Num. obs: 44213 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 3.25 % / Rmerge(I) obs: 0.0473
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.3 Å / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 2.29 % / Num. unique obs: 5127 / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 3.65

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
SHELXL精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.25→43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.028 / SU ML: 0.125 / Isotropic thermal model: isotropic per atom / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24703 2011 5.1 %RANDOM
Rwork0.18867 ---
all0.19163 39635 --
obs0.19163 37624 95.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.682 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.26 Å20 Å20 Å2
2---1.65 Å20 Å2
3----0.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.191 Å0.194 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3847 0 0 283 4130
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223892
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4461.9815232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6315456
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2180.2618
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.022766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2610.21845
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2370.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4790.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3280.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.2391.52296
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.3123746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.72331596
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it15.6754.51486
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Rfactor Rfree error: 133 / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.321 -
Rwork0.22 2804
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 100 Å / Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.233
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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