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- PDB-1oqj: Crystal structure of the SAND domain from glucocorticoid modulato... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oqj
タイトルCrystal structure of the SAND domain from glucocorticoid modulatory element binding protein-1 (GMEB1)
要素Glucocorticoid Modulatory Element Binding protein-1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / sand domain / alpha-beta fold / KDWK motif / zinc-binding motif
機能・相同性
機能・相同性情報


Hsp27 protein binding / chromatin => GO:0000785 / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus ...Hsp27 protein binding / chromatin => GO:0000785 / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid modulatory element-binding protein 1/2 / SAND domain-like / SAND domain / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucocorticoid modulatory element-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Surdo, P.L. / Bottomley, M.J. / Sattler, M. / Scheffzek, K.
引用ジャーナル: MOL.ENDOCRINOL. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure and nuclear magnetic resonance analyses of the SAND domain from glucocorticoid modulatory element binding protein-1 reveals deoxyribonucleic acid and zinc binding regions
著者: Surdo, P.L. / Bottomley, M.J. / Sattler, M. / Scheffzek, K.
履歴
登録2003年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucocorticoid Modulatory Element Binding protein-1
B: Glucocorticoid Modulatory Element Binding protein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2134
ポリマ－22,0822
非ポリマー1312
水3,873215
1
A: Glucocorticoid Modulatory Element Binding protein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1072
ポリマ－11,0411
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glucocorticoid Modulatory Element Binding protein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1072
ポリマ－11,0411
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.946, 49.077, 88.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glucocorticoid Modulatory Element Binding protein-1


分子量: 11041.105 Da / 分子数: 2 / 断片: SAND domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GMEB1
プラスミド: modified pET24d with N-His-TEV cleavage site
生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y692
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.86 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Hepes, 1.4 M sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MHEPES1reservoirpH7.5
21.4 Msodium cirtate1reservoir
315 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9185 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9185 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→44.45 Å / Num. obs: 26235 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.87 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 29.22
反射 シェル解像度: 1.55→1.6 Å / 冗長度: 2.79 % / Mean I/σ(I) obs: 7.15 / Num. unique all: 2085 / Rsym value: 0.108 / % possible all: 88.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.6 % / Num. unique obs: 2085 / Rmerge(I) obs: 0.108

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ProDCデータ収集
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.55→44.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2224707.71 / Data cutoff high rms absF: 2224707.71 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2624 10 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all0.234 26739 --
obs0.194 26235 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.2031 Å2 / ksol: 0.385166 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.02 Å20 Å20 Å2
2---1.82 Å20 Å2
3----2.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.05 Å0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→44.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1408 0 2 215 1625
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 391 10 %
Rwork0.206 3537 -
obs-26235 89.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 45 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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