[日本語] English
万見
- PDB-1oqc: The crystal structure of augmenter of liver regeneration: a mamma... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oqc
タイトルThe crystal structure of augmenter of liver regeneration: a mammalian FAD dependent sulfhydryl oxidase
要素augmenter of liver regeneration
キーワードOXIDOREDUCTASE / SULFHYDRYL OXIDASE / LIVER REGENERATION / ALR / helix-turn-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


flavin-dependent sulfhydryl oxidase activity / mitochondrial disulfide relay system / thiol oxidase / cellular response to toxic substance / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of DNA biosynthetic process / protein-disulfide reductase activity / cellular response to actinomycin D / liver development / liver regeneration ...flavin-dependent sulfhydryl oxidase activity / mitochondrial disulfide relay system / thiol oxidase / cellular response to toxic substance / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of DNA biosynthetic process / protein-disulfide reductase activity / cellular response to actinomycin D / liver development / liver regeneration / growth factor activity / mitochondrial intermembrane space / cellular response to tumor necrosis factor / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulfhydryl oxidase ALR/ERV / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain superfamily / Erv1 / Alr family / ERV/ALR sulfhydryl oxidase domain profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD-linked sulfhydryl oxidase ALR
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rose, J.P. / Wu, C.-K. / Wang, B.-C.
引用
ジャーナル: INT.UNION CRYST.(MEETING) / 年: 1999
タイトル: The refined crystal structure of augmenter of liver regeneration
著者: Wu, C.-K. / Dailey, T.A. / Dailey, H.A. / Wang, B.-C. / Rose, J.P.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of augmenter of liver regeneration: A mammalian FAD-dependent sulfhydryl oxidase
著者: Wu, C.-K. / Dailey, T.A. / Dailey, H.A. / Wang, B.C. / Rose, J.P.
#2: ジャーナル: PROTEIN PEPT.LETT. / 年: 2000
タイトル: Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the augmenter of liver regeneration
著者: Wu, C.-K. / Dailey, T. / Dailey, H. / Francavilla, A. / Starzl, T.E. / Wang, B.-C. / Rose, J.P.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic data for the augmenter of liver regeneration
著者: Rose, J.P. / Wu, C.-K. / Francavilla, A. / Prelich, J.G. / Iacobellis, A. / Hagiya, M. / Rao, A.S. / Starzl, T.E. / Wang, B.C.
履歴
登録2003年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: augmenter of liver regeneration
B: augmenter of liver regeneration
C: augmenter of liver regeneration
D: augmenter of liver regeneration
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5628
ポリマ－60,4194
非ポリマー3,1424
水11,223623
1
A: augmenter of liver regeneration
C: augmenter of liver regeneration
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7814
ポリマ－30,2102
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11200 Å2
手法PISA, PQS
2
B: augmenter of liver regeneration
D: augmenter of liver regeneration
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7814
ポリマ－30,2102
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area10830 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)106.987, 123.130, 37.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細DISULFIDE LINKED HOMO DIMER

-
要素

#1: タンパク質
augmenter of liver regeneration / ALR


分子量: 15104.861 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: ALR / プラスミド: pET16 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q63042
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 623 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.6 %
解説: PHASING DATA (SE-MAD) WERE COLLECTED ON X12C, NSLS TO 2.5 ANGSTROMS. REFINEMENT DATA WERE COLLECTED ON 17ID, APS TO 1.5 ANGSTROMS.
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 4000, magnesium chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11201
21201
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X12C10.95, 0.979, 0.978
シンクロトロンAPS 17-ID20.979
検出器
タイプID検出器日付
CUSTOM-MADE1CCD1998年9月21日
SIEMENS2CCD1998年6月25日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1graphite crystalMADMx-ray1
2graphite crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.951
20.9791
30.9781
反射解像度: 1.6→27.65 Å / Num. all: 55397 / Num. obs: 41788 / % possible obs: 76.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 10.7 Å2 / Rsym value: 0.078
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 4.02 % / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / Rsym value: 0.173 / % possible all: 40.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SAINTデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SAINTデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→27.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1754209.16 / Data cutoff high rms absF: 1754209.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 2100 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.202 ---
obs0.202 41788 88.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.1908 Å2 / ksol: 0.383101 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.94 Å20 Å20 Å2
2---1.47 Å20 Å2
3---0.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.19 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3728 0 212 623 4563
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 279 4.8 %
Rwork0.211 5503 -
obs--74.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FAD.PARFAD.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る