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- PDB-1opp: PEPTIDE OF HUMAN APOLIPOPROTEIN C-I RESIDUES 1-38, NMR, 28 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1opp
タイトルPEPTIDE OF HUMAN APOLIPOPROTEIN C-I RESIDUES 1-38, NMR, 28 STRUCTURES
要素APOLIPOPROTEIN C-I
キーワードAPOLIPOPROTEIN / AMPHIPATHIC HELIX / LIPID ASSOCIATION / LCAT ACTIVATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphatidylcholine catabolic process / lipase inhibitor activity / VLDL assembly / negative regulation of cholesterol transport / phospholipase inhibitor activity / negative regulation of lipoprotein lipase activity / VLDL clearance / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / plasma lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle assembly ...negative regulation of phosphatidylcholine catabolic process / lipase inhibitor activity / VLDL assembly / negative regulation of cholesterol transport / phospholipase inhibitor activity / negative regulation of lipoprotein lipase activity / VLDL clearance / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / plasma lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle assembly / regulation of cholesterol transport / negative regulation of lipid metabolic process / lipoprotein metabolic process / chylomicron remnant clearance / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / very-low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / phosphatidylcholine binding / phospholipid efflux / very-low-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle / triglyceride metabolic process / cholesterol efflux / negative regulation of lipid catabolic process / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / cholesterol metabolic process / fatty acid binding / lipid metabolic process / endoplasmic reticulum / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein C-I / Apolipoprotein C-I domain superfamily / Apolipoprotein C-I (ApoC-1)
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein C-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Rozek, A. / Buchko, G.W. / Kanda, P. / Cushley, R.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Conformational studies of the N-terminal lipid-associating domain of human apolipoprotein C-I by CD and 1H NMR spectroscopy.
著者: Rozek, A. / Buchko, G.W. / Kanda, P. / Cushley, R.J.
履歴
登録1997年5月8日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_ensemble / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _entity.src_method ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _entity.src_method / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria / _pdbx_nmr_ensemble.conformers_calculated_total_number / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_spectrometer.field_strength
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN C-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,2571
ポリマ－4,2571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4070 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)28 / 30structures with the least restraint violations
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド APOLIPOPROTEIN C-I / APO-CI


分子量: 4256.853 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 38 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthesized using standard Fmoc-based solid-phase protocols
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02654

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D-NOESY
1212D-TOCSY
132DQF-COSY
1422D-NOESY
1532D-NOESY
1632D-TOCSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution15 mM apoC, 300 mM SDS-d2ssample_190% H2O/10% D2O
solution25 mM apoC, 300 mM SDS-d2ssample_299.9% D2O
solution35 mM apoC, 50 mM potassium chloride, 20 mM potassium phosphatesample_150% (v/v) TFE-d, 10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
5 mMapoC1
5 mMapoC2
300 mMSDS-d2snatural abundance1
300 mMSDS-d2snatural abundance2
5 mMapoC3
50 mMpotassium chloridenatural abundance3
20 mMpotassium phosphatenatural abundance3
試料状態pH: 4.8 / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX 600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX 600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
DGIIHAVEL精密化
DGIIHAVEL構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE OF APOC-I(1-38) IN THE PRESENCE OF SODIUM DODECYL SULFATE WAS REFINED USING 464 NOE-BASED DISTANCE RESTRAINTS. NO DIHEDRAL RESTRAINTS WERE USED. THIS ENTRY CONTAINS ALL 28 ...詳細: THE STRUCTURE OF APOC-I(1-38) IN THE PRESENCE OF SODIUM DODECYL SULFATE WAS REFINED USING 464 NOE-BASED DISTANCE RESTRAINTS. NO DIHEDRAL RESTRAINTS WERE USED. THIS ENTRY CONTAINS ALL 28 ACCEPTED STRUCTURES. STRUCTURE CALCULATIONS WERE PERFORMED WITH THE PROGRAM DGII (BIOSYM/MSI, SAN DIEGO, CA) INCLUDING DISTANCE GEOMETRY CALCULATIONS, SIMULATED ANNEALING AND ENERGY MINIMIZATION WITH A CONJUGATED GRADIENT. THE CVFF FORCE FIELD WAS USED. FOR DETAILS ON STRUCTURE CALCULATION AND RMSDS PLEASE SEE REFERENCE CITED ON JRNL RECORDS ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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