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万見
- PDB-1om9: Structure of the GGA1-appendage in complex with the p56 binding p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1om9
タイトルStructure of the GGA1-appendage in complex with the p56 binding peptide
要素
  • 15-mer peptide fragment of p56
  • ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / SIGNALING PROTEIN / beta sandwich / beta augmentation / GGA / adaptin / clathrin adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi to lysosome transport / protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / intracellular protein transport ...Golgi to lysosome transport / protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / intracellular protein transport / trans-Golgi network / protein catabolic process / small GTPase binding / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / protein transport / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / Amyloid fiber formation / intracellular membrane-bounded organelle / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coiled-coil domain-containing protein 91 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain ...Coiled-coil domain-containing protein 91 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coiled-coil domain-containing protein 91 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Collins, B.M. / Praefcke, G.J.K. / Robinson, M.S. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural basis for binding of accessory proteins by the appendage domain of GGAs
著者: Collins, B.M. / Praefcke, G.J.K. / Robinson, M.S. / Owen, D.J.
履歴
登録2003年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
P: 15-mer peptide fragment of p56
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
Q: 15-mer peptide fragment of p56


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9474
ポリマ－37,9474
非ポリマー00
水1,18966
1
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
P: 15-mer peptide fragment of p56


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9742
ポリマ－18,9742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8820 Å2
手法PISA
2
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
Q: 15-mer peptide fragment of p56


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9742
ポリマ－18,9742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8760 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area15160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.414, 61.414, 145.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12P
22Q

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALALEULEUAA498 - 63913 - 154
21ALAALALEULEUBC498 - 63913 - 154
12ASPASPTHRTHRPB4 - 134 - 13
22ASPASPTHRTHRQD4 - 134 - 13

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細Protein chain A is paired with peptide chain P / Protein chain B is paired with peptide chain Q

-
要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor binding protein GGA1 / GGA1-appendage domain / ADP-ribosylation factor binding protein 1 / Gamma-adaptin related protein 1 ...GGA1-appendage domain / ADP-ribosylation factor binding protein 1 / Gamma-adaptin related protein 1 / Golgi-localized / gamma ear-containing / ARF-binding protein 1 / GGA1


分子量: 17323.117 Da / 分子数: 2 / 断片: appendage domain, Residues 494-639 of SWS Q9UJY5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGA1 / プラスミド: pMWH6172 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pLysS / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: タンパク質・ペプチド 15-mer peptide fragment of p56


分子量: 1650.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: sequence occurs naturally in Homo sapiens / 参照: UniProt: Q7Z6B0*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.2 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM sodium citrate, 100 mM MgCl2 and 35% PEG 400, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMsodium citrate1reservoirpH5.5
2100 mM1reservoirMgCl2
335 %(w/v)PEG4001reservoir
45 mMHEPES1droppH7.5
5100 mM1dropNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 11523 / Num. obs: 11512 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3.1 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 55.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 30 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1NA8 chain A

1na8


解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 10.434 / SU ML: 0.231 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.55 / σ(I): 3.1 / ESU R: 0.784 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26203 553 4.8 %RANDOM
Rwork0.21338 ---
obs0.21569 10957 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.167 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å2-0.1 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2380 0 0 66 2446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8151.9723337
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94135284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5875301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022659
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02451
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2380.22411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0950.21569
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.220.274
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2760.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0660.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0221.51541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91922534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.373903
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.194.5803
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A828tight positional0.040.05
22B57tight positional0.040.05
11A1357medium positional0.470.5
22B71medium positional0.220.5
11A828tight thermal0.080.5
22B57tight thermal0.120.5
11A1357medium thermal0.382
22B71medium thermal0.422
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.324 49
Rwork0.285 775
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.82
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.56 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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