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- PDB-1oks: Crystal structure of the measles virus phosphoprotein XD domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oks
タイトルCrystal structure of the measles virus phosphoprotein XD domain
要素RNA POLYMERASE ALPHA SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE / RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE / NUCLEOCAPSID / PHOSPHORYLATION.
機能・相同性
機能・相同性情報


protein folding chaperone / viral genome replication / molecular condensate scaffold activity / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / RNA binding
類似検索 - 分子機能
RNA polymerase, phosphoprotein P, C-terminal XD, paramyxovirinae / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種MEASLES VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Johansson, K. / Bourhis, J.-M. / Campanacci, V. / Cambillau, C. / Canard, B. / Longhi, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of the Measles Virus Phosphoprotein Domain Responsible for the Induced Folding of the C-Terminal Domain of the Nucleoprotein
著者: Johansson, K. / Bourhis, J.-M. / Campanacci, V. / Cambillau, C. / Canard, B. / Longhi, S.
履歴
登録2003年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA POLYMERASE ALPHA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1002
ポリマ－6,8931
非ポリマー2071
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.109, 50.109, 47.127
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 RNA POLYMERASE ALPHA SUBUNIT / PHOSPHOPROTEIN / NUCLEOCAPSID PHOSPHOPROTEIN


分子量: 6892.544 Da / 分子数: 1 / 断片: XD-DOMAIN, RESIDUES 459-507 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MEASLES VIRUS (ウイルス) / 株: EDMONSTON B / 解説: SELENOMETHIONINE / プラスミド: PDEST14 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41[DE3]PLYSS / 参照: UniProt: P03422, RNA-directed RNA polymerase
#2: 化合物 ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES / 2-(シクロヘキシルアミノ)エタンスルホン酸


分子量: 207.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: N NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE = N DIPHOSPHATE + {RNA}(N).
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONFLICT IS DUE TO THE FACT THAT THE P GENE USED AS TEMPLATE TO AMPLIFY THE MEASLES VIRUS ...THIS CONFLICT IS DUE TO THE FACT THAT THE P GENE USED AS TEMPLATE TO AMPLIFY THE MEASLES VIRUS PHOSPHOPROTEIN XD GENE FRAGMENT IS THE PLASMID PSC6/P (RADECKE ET AL. EMBO, 1995) WHICH CONTAINS THIS MUTATION. HOWEVER, THIS MUTATED PHOSPHOPROTEIN IS FUNCTIONAL, AS INDICATED BY THE FACT THAT IT ALLOWS RESCUE OF MEASLES VIRUS IN A REVERSE GENETICS SYSTEM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M CHES PH 8.5, 1.25 M NA CITRATE
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17.5 mg/mlprotein1drop
20.1 MCHES1reservoirpH8.5
31.25 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→12 Å / Num. obs: 6611 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 12 Å / Num. measured all: 44883 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Mean I/σ(I) obs: 1.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.8→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 3.323 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 310 4.7 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 6291 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.34 Å20.67 Å20 Å2
2--1.34 Å20 Å2
3----2.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数440 0 13 64 517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.021459
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5021.98609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr4.483552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.20.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8571.5266
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2072428
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.6323193
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.8994.5181
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.365 23
Rwork0.284 458
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 12 Å / Rfactor Rfree: 0.246 / Rfactor Rwork: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.63
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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