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- PDB-1okq: LAMININ ALPHA 2 CHAIN LG4-5 DOMAIN PAIR, CA1 SITE MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1okq
タイトルLAMININ ALPHA 2 CHAIN LG4-5 DOMAIN PAIR, CA1 SITE MUTANT
要素LAMININ ALPHA 2 CHAIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LAMININ
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane / synaptic cleft / positive regulation of cell adhesion ...regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane / synaptic cleft / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / regulation of cell migration / neuromuscular junction / sarcolemma / : / dendritic spine / cell adhesion / signaling receptor binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : ...Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / : / Laminin/attractin EGF domain / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wizemann, H. / Garbe, J.H.O. / Friedrich, M.V.K. / Timpl, R. / Sasaki, T. / Hohenester, E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Distinct Requirements for Heparin and Alpha-Dystroglycan Binding Revealed by Structure-Based Mutagenesis of the Laminin Alpha2 Lg4-Lg5 Domain Pair
著者: Wizemann, H. / Garbe, J.H.O. / Friedrich, M.V.K. / Timpl, R. / Sasaki, T. / Hohenester, E.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Structure of the C-Terminal Laminin G-Like Domain Pair of the Laminin Alpha 2 Chain Harbouring Bindin Sites for Alpha-Dystroglycan and Heparin
著者: Tisi, D. / Talts, J.F. / Timpl, R. / Hohenester, E.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998
タイトル: Structural Analysis and Proteolytic Processing of Recombinant G Domain of Mouse Laminin Alpha 2 Chain
著者: Talts, J.F. / Mann, K. / Yamada, Y. / Timpl, R.
履歴
登録2003年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LAMININ ALPHA 2 CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6962
ポリマ－42,6561
非ポリマー401
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.110, 110.734, 123.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 LAMININ ALPHA 2 CHAIN


分子量: 42655.551 Da / 分子数: 1 / 断片: LAMININ G-LIKE DOMAIN 4-5 PAIR, RESIDUES 2729-3093 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 株: FVB/N / 組織: EMBRYO / Cell: EMRYONIC KIDNEY CELL / 細胞株: EBNA-293 / プラスミド: PCEP-PU / 細胞株 (発現宿主): EBNA-293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q60675
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUES ASP 2808 ALA, ASP 2876 ALA
Has protein modificationY
配列の詳細D8080A/D2876A DOUBLE MUTANT THE SWISSPROT SEQUENCE IS TAKEN FROM BERNIER S.M., UTANI A., SUGIYAMA S. ...D8080A/D2876A DOUBLE MUTANT THE SWISSPROT SEQUENCE IS TAKEN FROM BERNIER S.M., UTANI A., SUGIYAMA S., DOI T., POLISTINA C., YAMADA Y. MATRIX BIOL. 14:447-455(1995). THE 21 RESIDUES OF THE C-TERMINUS DO NOT MATCH WITH THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE PROVIDED. THE COORDINATE SECTION SHOWS COORDINATES TO RESIDUE 3118 WHILE THE SEQUENCE DATABASE ENDS AT RESIDUE 3106 THE CORRECTIONS TO THE SWS ENTRY Q60675 ARE DESCRIBED IN REFERENCE 1 (TALTS ET AL., 1998) OF THIS FILE N-TERMINAL ALPHA RESIDUES ARE DERIVED FROM THE EXPRESSION SYSTEM VECTOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.34 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
20.01 MHEPES1droppH7.5
30.14 M1dropNaCl
410 mM1dropCaCl2
5PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 11824 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.101
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.23

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DYK

1dyk


解像度: 2.8→20 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1199 10 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 11805 97.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2854 0 1 38 2893
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.24
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 10606
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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