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- PDB-1ok0: Crystal Structure of Tendamistat -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ok0
タイトルCrystal Structure of Tendamistat
要素ALPHA-AMYLASE INHIBITOR HOE-467A
キーワードINHIBITOR / ALPHA AMYLASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase inhibitor activity
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase inhibitor / Alpha-amylase inhibitor / Alpha-amylase inhibitor superfamily / Alpha amylase inhibitor / Alpha amylase inhibitor / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-amylase inhibitor HOE-467A
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES TENDAE (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.93 Å
データ登録者Koenig, V. / Vertesy, L. / Schneider, T.R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of the Alpha-Amylase Inhibitor Tendamistat at 0.93 A
著者: Koenig, V. / Vertesy, L. / Schneider, T.R.
履歴
登録2003年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-AMYLASE INHIBITOR HOE-467A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1874
ポリマ－7,9681
非ポリマー2203
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)25.680, 40.780, 60.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR HOE-467A / TENDAMISTAT


分子量: 7967.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) STREPTOMYCES TENDAE (バクテリア) / 株: 4158 / 参照: UniProt: P01092
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細MAMMALIAN ALPHA-AMYLASES, BUT DOES NOT INHIBIT PLANT AND MICROBIAL ALPHA-AMYLASES. KNOWN TO FORM A ...MAMMALIAN ALPHA-AMYLASES, BUT DOES NOT INHIBIT PLANT AND MICROBIAL ALPHA-AMYLASES. KNOWN TO FORM A 1:1 COMPLEX WITH ALPHA-AMYLASE
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE CONFLICT IS DESCRIBED IN THE REFERENCES THAT ACCOMPANY THE SWS ENTRY P01092

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.58 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 1.5
詳細: 20MG OF LYOPHILIZED PROTEIN WERE DISSOLVED IN 1ML OF DOUBLE-DISTILLED WATER. USING THE HANGING DROP METHOD WITH DROPS OF 2MUL PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML) AND 2MUL RESERVOIR SOLUTION (0.1-0.5 ...詳細: 20MG OF LYOPHILIZED PROTEIN WERE DISSOLVED IN 1ML OF DOUBLE-DISTILLED WATER. USING THE HANGING DROP METHOD WITH DROPS OF 2MUL PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML) AND 2MUL RESERVOIR SOLUTION (0.1-0.5 M NACL ADJUSTED TO PH 1.3 WITH HYDROCHLORIC ACID), YIELDED TUFT-SHAPED AGGLOMERATES OF ESSENTIALLY ONE-DIMENSIONAL CRYSTALS. STREAK SEEDING {EM VIA} A CAT WHISKER AFTER TOUCHING THESE AGGLOMERATES GAVE SINGLE CRYSTALS WITH DIMENSIONS UP TO 0.1 X 0.01 X 0.01MM^3
結晶化
*PLUS
pH: 1.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
20.1-0.5 M1reservoirpH1.3NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.911
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.93→40 Å / Num. obs: 261064 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 0.93→0.95 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 79.9
反射
*PLUS
最高解像度: 0.93 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 41072 / 冗長度: 6.9 % / Num. measured all: 261064 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.9 % / 冗長度: 3.5 % / Num. unique obs: 2167 / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 4.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HOE

1hoe


解像度: 0.93→10 Å / Num. parameters: 7433 / Num. restraintsaints: 10184 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.13 5 5 %RANDOM
all0.1029 2054 --
obs0.1026 -93.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 15
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.93→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数558 0 13 159 730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.341
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.082
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.087
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 41006 / Rfactor Rwork: 0.1026
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.341
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.082

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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