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万見
- PDB-1oi7: The Crystal Structure of Succinyl-CoA synthetase alpha subunit fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oi7
タイトルThe Crystal Structure of Succinyl-CoA synthetase alpha subunit from Thermus Thermophilus
要素SUCCINYL-COA SYNTHETASE ALPHA CHAIN
キーワードSYNTHETASE / SUCCINYL-COA SYNTHETASE / SCS / LIGASE / RIKEN STRUCTURAL GENOMICS/PROTEOMICS INITIATIVE / RSGI / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like ...Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.23 Å
データ登録者Takahashi, H. / Tokunaga, Y. / Kuroishi, C. / Babayeva, N. / Kuramitsu, S. / Yokoyama, S. / Miyano, M. / Tahirov, T.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Succinyl-Coa Synthetase from Thermus Thermophilus
著者: Takahashi, H. / Tokunaga, Y. / Kuroishi, C. / Babayeba, N. / Kuramitsu, S. / Yokoyama, S. / Miyano, M. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2003年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUCCINYL-COA SYNTHETASE ALPHA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8731
ポリマ－29,8731
非ポリマー00
水7,548419
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.540, 61.540, 60.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 SUCCINYL-COA SYNTHETASE ALPHA CHAIN / SUCCINYL-COA SYNTHETASE / SCS-ALPHA / SUCD SCSA


分子量: 29872.506 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: PET 11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09143, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: ATP + SUCCINATE + COA = ADP + SUCCINYL-COA + PHOSPHATE. PATHWAY: TRICARBOXYLIC ...CATALYTIC ACTIVITY: ATP + SUCCINATE + COA = ADP + SUCCINYL-COA + PHOSPHATE. PATHWAY: TRICARBOXYLIC ACID CYCLE. ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A: ASP 29 TO THR 29 ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A: THR 45 TO MET 45

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 %
結晶化pH: 8.6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 22.5% PEG 4000, 100 MM CHES,, pH 8.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→50 Å / Num. obs: 74888 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 10.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.023 / Net I/σ(I): 34.9
反射 シェル解像度: 1.23→1.27 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 10.3 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SCU

1scu


解像度: 1.23→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 1619148.81 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 7418 10.1 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.178 73570 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.5 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20.35 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.14 Å0.13 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.08 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.23→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1972 0 0 419 2391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.231.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.712.5
LS精密化 シェル解像度: 1.23→1.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1162 9.7 %
Rwork0.209 10764 -
obs--95.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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