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- PDB-1ohg: STRUCTURE OF THE DSDNA BACTERIOPHAGE HK97 MATURE EMPTY CAPSID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ohg
タイトルSTRUCTURE OF THE DSDNA BACTERIOPHAGE HK97 MATURE EMPTY CAPSID
要素MAJOR CAPSID PROTEIN
キーワードVIRUS / VIRUS COAT PROTEIN / VIRUS/VIRAL PROTEIN / BACTERIOPHAGE / CAPSID / AUTO- CATALYTIC CROSS-LINK / ICOSAHEDRAL VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Major capsid protein gp5 / hypothetical protein PF0899 domain / Major capsid protein gp5 fold / hypothetical protein PF0899 fold / Phage capsid / Phage capsid family / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE HK97 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Helgstrand, C. / Wikoff, W.R. / Duda, R.L. / Hendrix, R.W. / Johnson, J.E. / Liljas, L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2003
タイトル: The Refined Structure of a Protein Catenane: The Hk97 Bacteriophage Capsid at 3.44A Resolution
著者: Helgstrand, C. / Wikoff, W.R. / Duda, R.L. / Hendrix, R.W. / Johnson, J.E. / Liljas, L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2000
タイトル: Increased Resolution Data from a Large Unit Cell Crystal Collected at a Third-Generation Synchrotron X-Ray Source
著者: Wikoff, W.R. / Schildkamp, W. / Johnson, J.E.
#2: ジャーナル: Science / : 2000
タイトル: Topologically Linked Protein Rings in the Bacteriophage Hk97 Capsid
著者: Wikoff, W.R. / Liljas, L. / Duda, R.L. / Tsuruta, H. / Hendrix, R.W. / Johnson, J.E.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 1999
タイトル: Crystallographic Analysis of the DsDNA Bacteriophage Hk97 Mature Empty Capsid
著者: Wikoff, W.R. / Duda, R.L. / Hendrix, R.W. / Johnson, J.E.
履歴
置き換え2003年5月26日ID: 1FH6
登録2003年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,7649
ポリマ-215,6327
非ポリマー1322
00
1
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,945,826540
ポリマ-12,937,935420
非ポリマー7,891120
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.08 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,078,81945
ポリマ-1,078,16135
非ポリマー65810
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.29 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,294,58354
ポリマ-1,293,79342
非ポリマー78912
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
6
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 12.9 MDa, 420 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,945,826540
ポリマ-12,937,935420
非ポリマー7,891120
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
単位格子
Length a, b, c (Å)579.700, 626.650, 787.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.72852, -0.599085, 0.332199), (0.59313, 0.309038, -0.743433), (0.342717, 0.738642, 0.580476)-77.82879, 180.45061, 98.34317
3generate(0.289256, -0.376209, 0.880226), (0.36062, -0.808962, -0.464257), (0.886727, 0.451716, -0.098329)-209.9644, 116.94261, 262.04422
4generate(0.289256, 0.36062, 0.886727), (-0.376209, -0.808962, 0.451716), (0.880226, -0.464257, -0.098329)-213.79991, -102.7581, 264.87387
5generate(0.72852, 0.59313, 0.342717), (-0.599085, 0.309038, 0.738642), (0.332199, -0.743433, 0.580476)-84.03478, -175.03261, 102.92163
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11generate(-0.38008, -0.911827, 0.155275), (-0.911827, 0.341187, -0.228391), (0.155275, -0.228391, -0.961107)509.24708, 531.77345, 1089.63179
12generate(-0.764512, 0.060603, 0.641754), (-0.54019, 0.483002, -0.689133), (-0.351732, -0.873519, -0.336524)389.55868, 641.84653, 941.81528
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14generate(0.369775, 0.528482, -0.764182), (-0.593145, -0.498798, -0.631965), (-0.715154, 0.686955, 0.129023)725.33407, 631.16753, 825.33078
15generate(0.320949, -0.622663, -0.713641), (-0.944555, -0.265599, -0.193059), (-0.069332, 0.736035, -0.673383)716.76769, 525.17346, 1017.64041
16generate(-0.274032, 0.34039, -0.899467), (0.34039, -0.840398, -0.42174), (-0.899467, -0.42174, 0.114431)1085.47313, 100.66176, 914.18888
17generate(-0.306005, -0.395022, -0.866209), (-0.395022, -0.775153, 0.493047), (-0.866209, 0.493047, 0.081158)1079.76795, -118.95609, 919.34349
18generate(-0.754095, -0.578573, -0.310796), (-0.578573, 0.361285, 0.73125), (-0.310796, 0.73125, -0.60719)947.1162, -179.60108, 1083.71143
19generate(-0.999058, 0.043399, -0.000789), (0.043399, 0.998397, -0.036319), (-0.000789, -0.036319, -0.99934)870.83809, 2.53611, 1180.14179
20generate(-0.702362, 0.61135, -0.364608), (0.61135, 0.255716, -0.748906), (-0.364608, -0.748906, -0.553354)956.34737, 175.74807, 1075.37109
21generate(-0.361584, -0.926595, 0.103338), (0.609969, -0.318929, -0.725412), (0.705121, -0.199265, 0.680513)531.84219, 162.48498, -118.4766
22generate(-0.777597, 0.006597, 0.628728), (0.006597, -0.999804, 0.018649), (0.628728, 0.018649, 0.777401)402.94189, -13.87839, -142.38885
23generate(-0.347106, 0.932291, 0.101741), (-0.581817, -0.299155, 0.756304), (0.735531, 0.203323, 0.646261)526.48283, -192.97313, -111.50472
24generate(0.334964, 0.57121, -0.749345), (-0.342105, 0.814746, 0.468139), (0.877931, 0.099545, 0.468324)731.73564, -127.2964, -68.50502
25generate(0.326016, -0.577645, -0.748358), (0.394459, 0.802524, -0.447612), (0.859136, -0.149268, 0.489493)735.0479, 92.38879, -72.81388
26generate(-0.327519, 0.324589, -0.887341), (-0.933074, 0.036662, 0.357811), (0.148672, 0.945145, 0.290858)1101.60524, 195.10992, 353.7306
27generate(-0.350188, -0.358905, -0.865191), (-0.53539, 0.834615, -0.129521), (0.768587, 0.417858, -0.484426)1098.40399, 309.53377, 541.31539
28generate(-0.764512, -0.54019, -0.351732), (0.060603, 0.483002, -0.873519), (0.641754, -0.689133, -0.336524)975.8084, 489.07176, 509.25997
29generate(-0.99791, 0.031264, -0.056547), (0.031264, -0.532259, -0.846004), (-0.056547, -0.846004, 0.530169)903.24141, 485.6085, 301.86383
30generate(-0.727834, 0.565726, -0.387571), (-0.582863, -0.808113, -0.085001), (-0.361288, 0.164035, 0.917912)980.98813, 303.93009, 205.74139
31generate(0.998371, -0.010041, 0.056162), (-0.053667, -0.499323, 0.864752), (0.01936, -0.866358, -0.499048)-32.43149, -486.9203, 876.14948
32generate(0.740625, -0.559729, 0.371723), (-0.038895, 0.516584, 0.855353), (-0.670791, -0.647954, 0.360824)-106.42227, -487.80409, 669.22992
33generate(0.334964, -0.342105, 0.877931), (0.57121, 0.814746, 0.099545), (-0.749345, 0.468139, 0.468324)-228.51126, -307.44092, 639.99769
34generate(0.341997, 0.342082, 0.875224), (0.933504, -0.016887, -0.35817), (-0.107743, 0.939518, -0.32511)-229.97563, -195.08655, 828.85073
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36generate(-0.309267, 0.612047, 0.727841), (0.376773, 0.78159, -0.497151), (-0.873153, 0.120478, -0.472323)140.55, 129.32191, 1248.97235
37generate(0.38716, 0.912037, -0.13526), (0.567689, -0.351394, -0.74448), (-0.726524, 0.211447, -0.653799)346.64233, 192.14522, 1292.21936
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41generate(-0.361584, 0.609969, 0.705121), (-0.926595, -0.318929, -0.199265), (0.103338, -0.725412, 0.680513)176.73543, 521.01518, 143.53383
42generate(0.340026, 0.925955, -0.164283), (-0.932501, 0.309362, -0.186379), (-0.121756, 0.216568, 0.968645)384.2901, 515.98367, 71.51395
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46generate(0.998371, -0.053667, 0.01936), (-0.010041, -0.499323, -0.866358), (0.056162, 0.864752, -0.499048)-10.71507, 515.60291, 860.12784
47generate(0.702137, -0.600394, 0.382793), (-0.600394, -0.788223, -0.135022), (0.382793, -0.135022, -0.913914)-96.1974, 341.0809, 962.72394
48generate(0.286599, -0.323437, 0.901804), (-0.951193, 0.016363, 0.308163), (-0.114427, -0.946108, -0.302961)-221.54027, 232.29496, 818.68955
49generate(0.326016, 0.394459, 0.859136), (-0.577645, 0.802524, -0.149268), (-0.748358, -0.447612, 0.489493)-213.52408, 339.58356, 627.07531
50generate(0.765916, 0.561186, 0.313756), (0.004019, 0.483813, -0.875162), (-0.642928, 0.671561, 0.368305)-83.22695, 514.6775, 652.68558
51generate(-0.309267, 0.376773, -0.873153), (0.612047, 0.78159, 0.120478), (0.727841, -0.497151, -0.472323)1085.28648, -337.57357, 551.91281
52generate(-0.301077, -0.343233, -0.889687), (0.950763, -0.036137, -0.307804), (0.073498, -0.938555, 0.337214)1091.4766, -232.32181, 359.10495
53generate(-0.727834, -0.582863, -0.361288), (0.565726, -0.808113, 0.164035), (-0.387571, -0.085001, 0.917912)965.4777, -343.1099, 217.18456
54generate(-0.999775, -0.010956, -0.018185), (-0.010956, -0.467493, 0.883929), (-0.018185, 0.883929, 0.467268)881.41597, -516.83246, 322.2808
55generate(-0.741086, 0.582132, -0.334535), (0.017672, 0.514998, 0.857009), (0.671177, 0.629206, -0.391945)955.46187, -513.41081, 529.15423
56generate(-0.327519, -0.933074, 0.148672), (0.324589, 0.036662, 0.945145), (-0.887341, 0.357811, 0.290858)490.25911, -699.04801, 804.80134
57generate(-0.741086, 0.017672, 0.671177), (0.582132, 0.514998, 0.629206), (-0.334535, 0.857009, -0.391945)361.99665, -624.74625, 967.03299
58generate(-0.29939, 0.945195, 0.130276), (0.945195, 0.275166, 0.175756), (0.130276, 0.175756, -0.975776)488.86913, -515.2431, 1109.17219
59generate(0.38716, 0.567689, -0.726524), (0.912037, -0.351394, 0.211447), (-0.13526, -0.74448, -0.653799)695.54311, -521.8682, 1034.7874
60generate(0.369775, -0.593145, -0.715154), (0.528482, -0.498798, 0.686955), (-0.764182, -0.631965, 0.129023)696.40216, -635.46588, 846.67586

-
要素

#1: タンパク質
MAJOR CAPSID PROTEIN / GP5 / HEAD PROTEIN


分子量: 30804.607 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED FORM, RESIDUES 104-385 / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE HK97 (ファージ) / プラスミド: PT7-HD2.9B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49861
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
構成要素の詳細EACH SUBUNIT IS COVALENTLY CROSS-LINKED TO ITS NEIGHBORING SUBUNITS, VIA AN AMINE BOND BETWEEN ...EACH SUBUNIT IS COVALENTLY CROSS-LINKED TO ITS NEIGHBORING SUBUNITS, VIA AN AMINE BOND BETWEEN LYS169 OF ONE SUBUNIT AND ASN356 OF THE NEIGHBOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 61

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試料調製

結晶解説: STARTING MODEL WAS A VERY LOW RESOLUTION MODEL BASED UPON A CRYOEM RECONSTRUCTION BETWEEN 200-50 A RESOLUTION
結晶化pH: 5
詳細: 0.85 M AMMONIUM SULFATE, 1.5% PEG 8000, 50 MM CITRATE PH 5.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wikoff, W.R., (1998) Virology, 243, 113.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150 mMpotassium phosphate1reservoirpH7.0
21.0-1.5 %PEG80001reservoir
30.9 Mammonium sulfate1reservoir
420 mMTris-HCl1droppH7.5
5100 mM1dropKCl
61 mM2-mercaptoethanol1drop
727-30 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1.04
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.44→190 Å / Num. obs: 4797606 / % possible obs: 63 % / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 9.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CRYO EM RECONSTRUCTION

解像度: 3.45→190.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 28838671.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.374 4792 0.1 %RANDOM
Rwork0.373 ---
obs0.373 4797606 65.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 263.253 Å2 / ksol: 0.446891 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.86 Å0.83 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.29 Å1.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.45→190.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15064 0 6 0 15070
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.44→3.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.554 335 0.1 %
Rwork0.494 313578 -
obs--25.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.363
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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