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- PDB-1ohe: Structure of cdc14b phosphatase with a peptide ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ohe
タイトルStructure of cdc14b phosphatase with a peptide ligand
要素
  • CDC14B2 PHOSPHATASE
  • PEPTIDE LIGAND
キーワードHYDROLASE / PROTEIN PHOSPHATASE / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of exit from mitosis / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of cytokinesis / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / cilium assembly / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity ...regulation of exit from mitosis / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of cytokinesis / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / cilium assembly / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / MAPK6/MAPK4 signaling / microtubule cytoskeleton organization / spindle pole / mitotic spindle / cell junction / DNA repair / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / : / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily ...Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / : / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase CDC14B
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Gray, C.H. / Good, V.M. / Tonks, N.K. / Barford, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: The Structure of the Cell Cycle Protein Cdc14 Reveals a Proline-Directed Protein Phosphatase
著者: Gray, C.H. / Good, V.M. / Tonks, N.K. / Barford, D.
履歴
登録2003年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDC14B2 PHOSPHATASE
B: PEPTIDE LIGAND


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8402
ポリマ－40,8402
非ポリマー00
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)114.760, 53.150, 64.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CDC14B2 PHOSPHATASE / CDC14B


分子量: 40461.047 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE DOMAIN, RESIDUES 39-386 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60729
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE LIGAND


分子量: 379.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SUBSTRATE / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 8000, 0.1 M ZINC ACETATE PH 8.0, 20 OC HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-acetate1reservoirpH8.0
330 %PEG40001reservoir
40.2 M1reservoirMgCl2
57 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 16051 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 92.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 17049 / Num. measured all: 62805 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.2 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→33 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1404031 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 998 5.9 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 17049 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 14.266 Å2 / ksol: 0.345209 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.64 Å20 Å22.67 Å2
2--12.86 Å20 Å2
3----7.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2770 0 0 143 2913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.45
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.212.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 154 5.7 %
Rwork0.263 2537 -
obs--92.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. reflection Rfree: 99 / % reflection Rfree: 5.7 % / Rfactor Rfree: 0.254 / Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.53
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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