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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1oh8 | ||||||
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タイトル | THE CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI MUTS BINDING TO DNA WITH AN UNPAIRED THYMIDINE | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING / MISMATCH RECOGNITION / ATP-BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding ...adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Natrajan, G. / Lamers, M.H. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / Perrakis, A. / Sixma, T.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2003 タイトル: Structures of E. Coli DNA Mismatch Repair Enzyme Muts in Complex with Different Mismatches: A Common Recognition Mode for Diverse Substrates 著者: Natrajan, G. / Lamers, M.H. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / Perrakis, A. / Sixma, T.K. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2000 タイトル: The Crystal Structure of DNA Mismatch Repair Protein Muts Binding to a G X T Mismatch 著者: Lamers, M.H. / Perrakis, A. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H. / De Wind, N. / Sixma, T.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1oh8.cif.gz | 325.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1oh8.ent.gz | 259 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1oh8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1oh8_validation.pdf.gz | 805.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1oh8_full_validation.pdf.gz | 838.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1oh8_validation.xml.gz | 55.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1oh8_validation.cif.gz | 76.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oh/1oh8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oh/1oh8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 89604.359 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-800 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: B834 DE3 / Variant: PLYSS / プラスミド: PM800 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 DE3 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P23909 |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 EF
#2: DNA鎖 | 分子量: 9184.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CHEMICALLY SYNTHESIZED / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#3: DNA鎖 | 分子量: 9569.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CHEMICALLY SYNTHESIZED / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-非ポリマー , 3種, 139分子
#4: 化合物 | ChemComp-ADP / |
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#5: 化合物 | ChemComp-MG / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
構成要素の詳細 | THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES IN DNA. IT CARRIES OUT THE MISMATCH ...THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 % 解説: STRUCTURE DETERMINED BY RIGID BODY REFINEMENT USING REFMAC5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 詳細: 12-14 % PEG 6000, 150-300 MM NACL 25 MM HEPES PH 7-8, 10 MM MGCL2, 100-150 MICROM ADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月15日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: GE 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→25 Å / Num. obs: 47871 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 9.54 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.725 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 92.4 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 15 Å / Num. obs: 48882 / Num. measured all: 332212 / Rmerge(I) obs: 0.124 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 3 Å / % possible obs: 92.4 % / Rmerge(I) obs: 0.725 / Mean I/σ(I) obs: 1.57 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1E3M 解像度: 2.9→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 20.82 / SU ML: 0.38 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.464 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.05 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→15 Å
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拘束条件 |
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