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万見
- PDB-1og3: Crystal structure of the eukaryotic mono-ADP-ribosyltransferase A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1og3
タイトルCrystal structure of the eukaryotic mono-ADP-ribosyltransferase ART2.2 mutant E189I in complex with NAD
要素T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2
キーワードTRANSFERASE / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE / IMMUNO-REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ glycohydrolase / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ catabolic process / NAD+ nucleosidase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / side of membrane / nucleotidyltransferase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NAD:arginine ADP-ribosyltransferases signature. / NAD:arginine ADP-ribosyltransferase, ART / NAD:arginine ADP-ribosyltransferase / : / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / T-cell ecto-ADP-ribosyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ritter, H. / Koch-Nolte, F. / Marquez, V.E. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Substrate Binding and Catalysis of Ecto-Adp-Ribosyltransferase 2.2 From Rat
著者: Ritter, H. / Koch-Nolte, F. / Marquez, V.E. / Schulz, G.E.
履歴
登録2003年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7162
ポリマ－26,0521
非ポリマー6631
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.707, 81.707, 77.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2


分子量: 26052.492 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 21-246 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PASK60 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): NM522
参照: UniProt: P20974, NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION RESIDUE GLU (209) ILE
Has protein modificationY
配列の詳細MUTANT E189I

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.599 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 8.3
詳細: 100 MM TRIS PH8.3, 200 MM LI2SO4, 22 % PEG4000, pH 8.30

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200B / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 9591 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 28.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GY0

1gy0


解像度: 2.6→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1152205.46 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 773 8.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 9543 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.346 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å22.87 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1821 0 44 154 2019
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.45
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.312.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 123 8 %
Rwork0.219 1424 -
obs--100 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: NADNEU.PAR / Topol file: NADNEU.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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