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- PDB-1of6: crystal structure of the tyrosine-regulated 3-deoxy-d-arabino-hep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1of6
タイトルcrystal structure of the tyrosine-regulated 3-deoxy-d-arabino-heptulosonate-7-phosphate synthase from saccharomyces cerevisiae complexed with tyrosine and manganese
要素PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
キーワードLYASE / BETA-ALPHA-BARREL / SYNTHASE / ALDOLASE / SYNTHETASE
機能・相同性
機能・相同性情報


3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DAHP synthase, class 1 / DAHP synthetase I/KDSA / DAHP synthetase I family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-TYROSINE / : / Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase, tyrosine-inhibited
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Koenig, V. / Pfeil, A. / Heinrich, G. / Braus, G. / Schneider, T.R.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Double Complex of the Tyrosine Sensitive Dahp Synthase from Yeast
著者: Koenig, V. / Pfeil, A. / Heinrich, G. / Braus, G. / Schneider, T.R.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Evolution of Feedback-Inhibited Beta /Alpha Barrel Isoenzymes by Gene Duplication and a Single Mutation.
著者: Hartmann, M. / Schneider, T.R. / Pfeil, A. / Heinrich, G. / Lipscomb, W.N. / Braus, G.H.
履歴
登録2003年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP SHEETS PRESENTED AS "AB", "BA","CB" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP SHEETS PRESENTED AS "AB", "BA","CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 8-STRANDED BARRELS THIS IS REPRESENTED BY 9-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DA", "EB","FA","GB", "HA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 7-STRANDED BARRELS THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
B: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
C: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
D: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
E: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
F: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
G: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
H: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,26524
ポリマ－318,3768
非ポリマー1,88916
水12,016667
1
A: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
B: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0666
ポリマ－79,5942
非ポリマー4724
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-28.4 kcal/mol
Surface area24300 Å2
手法PISA
2
C: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
D: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0666
ポリマ－79,5942
非ポリマー4724
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-33.1 kcal/mol
Surface area24760 Å2
手法PISA
3
E: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
F: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0666
ポリマ－79,5942
非ポリマー4724
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-33.3 kcal/mol
Surface area24290 Å2
手法PISA
4
G: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
H: PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0666
ポリマ－79,5942
非ポリマー4724
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6180 Å2
ΔGint-31.1 kcal/mol
Surface area24300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.129, 94.696, 104.843
Angle α, β, γ (deg.)64.71, 85.51, 75.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細THE 8 MOLECULES CONTAINED IN THE ASSYMETRIC UNIT AREARRANGED IN TWO TETRAMERS (DIMER OF DIMERS) WITH APPROXIMATE222 POINT SYMMETRY. THE TETRAMERS HAVE VERY SIMILARWITH THEIR CENTERS OF MASS BEING RELATED BY AORIENTATIONS,CRYSTALLOGRAPHIC TRANSLATION OF (0.5,0.5,0).

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE, TYROSINE-INHIBITED / PHOSPHO-2-KETO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE DAHP SYNTHETASE / 3-DEOXY-D-ARABINO-HEPTULOSONATE 7- ...PHOSPHO-2-KETO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE DAHP SYNTHETASE / 3-DEOXY-D-ARABINO-HEPTULOSONATE 7-PHOSPHATE SYNTHASE / PHOSPHO-2-DEHYDRO- 3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE


分子量: 39797.055 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: RH1326 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P32449, EC: 4.1.2.15
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-DTY / D-TYROSINE / D-チロシン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 667 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.13 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8463
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年12月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8463 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. obs: 407127 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 2.05 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 89.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MOLECULE A OF PDB-CODE 1HFB

1hfb


解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.24 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 4949 3.2 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs-151729 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20826 0 112 667 21605
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.02121227
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0219411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9961.96128733
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.888345224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.93152748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.23315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0223923
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.023943
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.24509
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2790.221440
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1140.211006
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2740.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3720.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0641.513709
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.856221932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.80737518
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4444.56801
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.34 1009
Rwork0.298 10347

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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