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- PDB-1of1: KINETICS AND CRYSTAL STRUCTURE OF THE HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1of1
タイトルKINETICS AND CRYSTAL STRUCTURE OF THE HERPES SIMPLEX VIRUS TYPE 1 THYMIDINE KINASE INTERACTING WITH (SOUTH)-METHANOCARBA-THYMIDINE
要素THYMIDINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / THYMIDINE KINASE / ANTIVIRAL DRUG / ENZYME-PRODRUG GENE / KINASE / DNA SYNTHESIS / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP biosynthetic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / DNA biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus thymidine kinase / Thymidine kinase from herpesvirus / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(SOUTH)-METHANOCARBA-THYMIDINE / Thymidine kinase / Thymidine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種HERPES SIMPLEX VIRUS (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Claus, M.T. / Schelling, P. / Folkers, G. / Marquez, V.E. / Scapozza, L. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Biochemical and Structural Characterization of (South)-Methanocarbathymidine that Specifically Inhibits Growth of Herpes Simplex Virus Type 1 Thymidine Kinase-Transduced Osteosarcoma Cells
著者: Schelling, P. / Claus, M.T. / Johner, R. / Marquez, V.E. / Schulz, G.E. / Scapozza, L.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Thymidine Kinase from Herpes Simplex Virus Type 1
著者: Wild, K. / Bohner, T. / Aubry, A. / Folkers, G. / Schulz, G.E.
履歴
登録2003年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE KINASE
B: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7326
ポリマ－82,0362
非ポリマー6974
水6,125340
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.730, 118.010, 108.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.92536, -0.32539, -0.19448), (-0.3241, 0.41298, 0.85112), (-0.19663, 0.85063, -0.48761)
ベクター: 74.97475, 23.2395, -9.95733)

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要素

#1: タンパク質 THYMIDINE KINASE


分子量: 41017.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HERPES SIMPLEX VIRUS (TYPE 1 / STRAIN 17) (ヘルペスウイルス)
株: 17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P03176, UniProt: P0DTH5*PLUS, thymidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SCT / (SOUTH)-METHANOCARBA-THYMIDINE / 2′-exo-メタノカルバチミジン


分子量: 252.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H16N2O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.41 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8453
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8453 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→40 Å / Num. obs: 52523 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E2K

1e2k


解像度: 1.95→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3292353.32 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 2649 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 52523 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.1761 Å2 / ksol: 0.358386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.29 Å2--
2--10.97 Å2-
3----6.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-40 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4737 0 46 340 5123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.09
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.851.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.542.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 445 5.3 %
Rwork0.198 7877 -
obs--95 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4SMC.PARSMC.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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