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万見
- PDB-1oek: YodA from Escherichia coli crystallised with zinc ions -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oek
タイトルYodA from Escherichia coli crystallised with zinc ions
要素METAL-BINDING PROTEIN ZINT
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / STRESS PROTEIN / LIPOCALIN / YODA
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to zinc ion starvation / intracellular zinc ion homeostasis / cadmium ion binding / cellular response to cadmium ion / cellular response to hydrogen peroxide / outer membrane-bounded periplasmic space / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ZinT domain / ZinT (YodA) periplasmic lipocalin-like zinc-recruitment / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metal-binding protein ZinT
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者David, G. / Blondeau, K. / Renouard, M. / Penel, S. / Lewit-Bentley, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Yoda from Escherichia Coli is a Metal-Binding, Lipocalin-Like Protein
著者: David, G. / Blondeau, K. / Schiltz, M. / Penel, S. / Lewit-Bentley, A.
履歴
登録2003年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Data collection
カテゴリ: diffrn / diffrn_detector ...diffrn / diffrn_detector / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METAL-BINDING PROTEIN ZINT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6365
ポリマ－22,3741
非ポリマー2624
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.600, 58.600, 152.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 METAL-BINDING PROTEIN ZINT / CADMIUM-INDUCED PROTEIN ZINT


分子量: 22373.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P76344
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE: MAIRLYKLAVALGVFIVSAPAFS THAT IS INCLUDED THE SWISPROT RECORD UPSTREAM OF THE SEQUENCE ...THE SEQUENCE: MAIRLYKLAVALGVFIVSAPAFS THAT IS INCLUDED THE SWISPROT RECORD UPSTREAM OF THE SEQUENCE CRYSTALLISED, CORRESPONDS TO A SIGNAL SEQUENCE THAT IS CLEAVED IN THE MATURE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.1 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 10 MG/ML PROTEIN, 10% PEG 10000, 100 MM SODIUM CACODYLATE, PH = 6.5 200 MM ZINC SULPHATE, 10% GLYCEROL
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: David, G., (2002) Acta Cryst., D58, 1243.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.953 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→55.05 Å / Num. obs: 14176 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 16.2 % / Biso Wilson estimate: 53.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 14.2 % / % possible all: 92.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Num. obs: 10445 / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71.1 % / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→55.05 Å / SU B: 14.926 / SU ML: 0.318 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.329
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.THE FIRST 8 RESIDUES AT THE N-TERMINUS ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.35057 525 4.8 %RANDOM
Rwork0.2693 ---
obs0.273 10445 99.53 %-
原子変位パラメータBiso mean: 67.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.99 Å20 Å20 Å2
2--4.99 Å20 Å2
3----9.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→55.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1514 0 4 28 1546
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.35 / Rfactor Rwork: 0.269
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg2.278
X-RAY DIFFRACTIONplane_restr0.009

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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